অস্টিওআর্থারাইটিস: আঠালো কার্তুলিগুলি কীভাবে সাজানো হয়?

স্বাভাবিক স্ট্রোকুলাল কার্টাইলেজ দুটি প্রধান ফাংশন সম্পাদন করে: যান্ত্রিক চাপের সময় বিকৃতির চাপের শোষণ এবং স্ট্রাইকুলার পৃষ্ঠতলগুলির মসৃণতা নিশ্চিত করা, যা আপনাকে যুগান্তরে চলার সময় ঘর্ষণকে কমিয়ে দেয়। এই উপবৃত্তাকার কার্তুয়ালের অনন্য কাঠামো দ্বারা নিশ্চিত করা হয়, যা কোকো-আইটার বহিরাগত ম্যাট্রিক্স (ইসিএম) মধ্যে নিমজ্জিত করে।

একটি প্রাপ্তবয়স্কদের স্বাভাবিক সংবহনতন্ত্র বিভাগটি বিভিন্ন স্তর বা অঞ্চলে ভাগ করা যায়: একটি পৃষ্ঠ, বা স্প্যানিশ, জোন, একটি সংক্রমণ অঞ্চল, একটি গভীর, বা একটি রেডিয়াল জোন এবং একটি কুলাকৃত অঞ্চল। পৃষ্ঠতল এবং স্থানান্তর অঞ্চলের মধ্যে এবং বিশেষত স্থানান্তর ও গভীর অঞ্চলগুলির মধ্যে স্তরটি কোন স্পষ্ট সীমানা নেই। অস্বাভাবিক ও কৃশকায় কটিদেশীয় কপাটলি মধ্যে সংযোগ "wavy সীমানা" বলা হয় - এই decalcified টিস্যু staining দ্বারা নির্ধারিত লাইন হয়। কপাটিকরণের কুলাকৃত অঞ্চলটি ক্রসসেন্টের মোট উচ্চতাতে একটি অপেক্ষাকৃত ধ্রুব অনুপাত (6-8%)। কৃশ কাস্টমাইজ অঞ্চলের সহ উপবিষ্ট উপসর্গের মোট বেধ, যৌগিক পৃষ্ঠের নির্দিষ্ট এলাকার লোয়ার এবং যৌগের ধরন অনুসারে পরিবর্তিত হয়। Subchondral হাড় মধ্যে আবর্তক হাইড্রোস্ট্যাটিক চাপ উপসর্গ স্বাভাবিক গঠন বজায় রাখার একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে, ossification ধীর।

চন্দ্রোসাইট মোট টিস্যু ভরের প্রায় 2-3% গঠন করে; পৃষ্ঠভূমি (স্প্যানিশ) জোন তারা বরাবর অবস্থিত, এবং গভীর (রেডিয়াল) জোন - উপসর্গের পৃষ্ঠের অনুভূমিক; ট্রানজিশন জোনের মধ্যে, ম্যাক্রোচক্র জুড়ে ছড়িয়ে থাকা 2-4 টি কোষের গ্রুপগুলি ক্রোমোসাইটাইট গঠন করে। স্পর্শকাতর উপসর্গের এলাকার উপর নির্ভর করে, চন্দ্রোসাইটের অবস্থানের ঘনত্ব ভিন্ন হয় - পৃষ্ঠের জোনের সর্বোচ্চ ঘনত্বের ঘনত্ব, শোষিত একের মধ্যে সর্বনিম্ন। উপরন্তু, সেল বন্টনের ঘনত্ব যুগ্ম থেকে যুগ্ম পরিবর্তিত হয়, এটি উপসর্গের বেধের বিপরীতে সমানুপাতিক এবং তার অনুরূপ সাইটের অভিজ্ঞতা লোড হয়।

সর্বাধিক উপরিভাগে অবস্থিত চন্দ্রোসাইটগুলি স্প্যানিজিক জোনের মধ্যে ডিস্ক-আকৃতির এবং গঠন হয় যা ম্যাট্রিক্সের সংকীর্ণ স্ট্রিপের নীচে অবস্থিত কোষগুলির বিভিন্ন স্তর; এই জোনটির গভীরভাবে অবস্থিত কোষগুলির মধ্যে আরো ঘনীভূত কনট্যুর রয়েছে। সংক্রমণ অঞ্চলটিতে, চন্দ্রোসাইটের একটি গোলাকার আকৃতি রয়েছে, কখনও কখনও ম্যাট্রিক্সে ছড়িয়ে থাকা ছোট ছোট গোষ্ঠীর মধ্যে মিলিত হয়। গভীর জোনের চন্দ্রোসাইট মূলত আলেপসাইডাল আকৃতির, ২-6 টি কোষের আধিক্যযুক্ত শৃঙ্খলে বিভক্ত। কুলাকৃত জোনগুলিতে তারা আরো স্পষ্টভাবে বিতরণ করা হয়; তাদের কিছু নিকৃষ্ট, যদিও বেশিরভাগ টেকসই হয়। কোষগুলির একটি uncalcified ম্যাট্রিক্স দ্বারা বেষ্টিত হয়, intercellular স্থান calcified হয়।

এইভাবে, মানব উপবৃত্তাকার উপসর্গগুলি হাইড্রোডেড ইসিএম এবং কোষগুলির মধ্যে নিঃসৃত হয়, যা মোট টিস্যু ভলিউমের 2-3% গঠন করে। কার্টিলজিনাস টিস্যুতে রক্ত এবং লম্ফটিক পাত্র না থাকলে, কোষের মধ্যে মিথস্ক্রিয়তা, তাদের পুষ্টি সরবরাহ, বিপাকীয় পদার্থগুলি অপসারণ ECM মাধ্যমে প্রবাহ দ্বারা পরিচালিত হয়। বিপাকীয় চন্দ্রোসাইট খুব সক্রিয় থাকলেও সাধারণত তারা বয়স্কদের মধ্যে ভাগ করে না। একটি অক্সিজেন-মুক্ত পরিবেশে চন্দ্রোসাইট বিদ্যমান, বিশ্বাস করেন যে তাদের বিপাকীয়ভাবে প্রধানত anaerobically সঞ্চালিত হয়।

প্রতিটি চন্দ্রোসাইটকে ডিটেকটিভের একটি আলাদা বিপাকীয় ইউনিট হিসেবে বিবেচনা করা হয়, যা প্রতিবেশী কোষ থেকে বিচ্ছিন্ন হয়, তবে প্রদত্ত কোষের তাত্ক্ষণিক সার্কিটে VKM উপাদানের উৎপাদনের জন্য দায়বদ্ধ এবং এর গঠন বজায় রাখা।

ভিসিআর তিন অংশ, প্রতিটি যা অনন্য অঙ্গসংস্থান গঠন এবং নির্দিষ্ট বায়োকেমিক্যাল রচনা আছে নির্গত হয়। ভিসিআর সরাসরি সন্নিহিত kbazalnoy chondrocyte ঝিল্লি, pericellular, ililakunarnym, ম্যাট্রিক্স বলা হয়। এটা তোলে CD44 মত রিসেপ্টর সঙ্গে proteoglycan দলা উচ্চ সংক্রান্ত সেল মিথষ্ক্রিয়া অ্যাসিড বিষয়বস্তু, এবং সংগঠিত কোলাজেন fibrils আপেক্ষিক অভাব দ্বারা চিহ্নিত করা। সরাসরি pericellular ম্যাট্রিক্স স্থানিক বা capsular, একটি ম্যাট্রিক্স ছেদ fibrillar collagens একটি নেটওয়ার্ক, যা পৃথক কোষ encapsulates, অথবা (কখনও কখনও) একটি hondron বিরচন কোষের গ্রুপ, এবং কোষ জন্য বিশেষ যান্ত্রিক সহায়তা প্রদান করার সম্ভাবনা রয়েছে নিয়ে গঠিত যা সঙ্গে যোগাযোগ। অসংখ্য সাইটোপ্লাজমিক microfilaments সমৃদ্ধ প্রক্রিয়ার মাধ্যমে এবং এই ধরনের CD44-ankorin এবং podobnye রিসেপ্টর হিসাবে নির্দিষ্ট ম্যাট্রিক্স অণু অর্জন capsular সঙ্গে chondrocyte ম্যাট্রিক্স সাথে যোগাযোগ করুন। বৃহত্তম ও সবচেয়ে দূরবর্তী বুনিয়াদ ঝিল্লি থেকে ECM পৃথক chondrocyte - interterritorial ম্যাট্রিক্স কোলাজেন fibrils এবং proteoglycans সর্বাধিক সংখ্যা রয়েছে।

বিভাগসমূহে ইসিএমের বিভাগ অপ্রাপ্য উপবৃত্তাকার কোষবিনাশী তুলনায় প্রাপ্তবয়স্কের উপসর্গ সংবহনের মধ্যে স্পষ্টভাবে অঙ্কিত হয়। প্রতিটি বিভাগের আপেক্ষিক আকার শুধু ভিন্ন সংমিশ্রণে নয়, তবে একই কার্তুয়ালের মধ্যেও। প্রতিটি chondrocyte এটি কাছাকাছি একটি ম্যাট্রিক্স উত্পাদন। Filed গবেষণায় পরিপক্ক তাদের pericellular এবং আঞ্চলিক ম্যাট্রিক্স উপর তরুণাস্থি বাহিত সক্রিয় বিপাকীয় নিয়ন্ত্রণ chondrocytes কম সক্রিয় নিয়ন্ত্রণ interterritorial ম্যাট্রিক্স, যা বিপাকীয়ভাবে "জড়" হতে পারে।

আগেই উল্লেখ করা হয়েছে যে, উপবৃত্তাকার ক্যাপসিলেজটি মূলত একটি বিশাল ভি কেএম গঠিত, চন্দ্রোসাইট দ্বারা সংশ্লেষিত এবং নিয়ন্ত্রিত। টিস্যু আকাশগঙ্গা এবং কার্যকরী চাহিদার পরিবর্তনের সাথে সাথে জীবনের সময় তাদের ঘনত্বের পরিবর্তন। যাইহোক, এটি অস্পষ্ট রয়ে যায়: কোষগুলি শারীরিক চাহিদার ভিত্তিতে একসঙ্গে সমগ্র ম্যাট্রিক্স বা নির্দিষ্ট পর্যায়ে সংশ্লেষণ করে। macromolecules ঘনত্ব, তাদের মধ্যে বিপাকীয় ব্যালেন্স এক যৌথ মধ্যে সম্পর্ক এবং মিথষ্ক্রিয়া বায়োকেমিক্যাল সম্পত্তি, এবং গ্রন্থিসম্বন্ধীয় উপাস্থি অত: পর ফাংশন নির্ধারণ করুন। তরুণাস্থি গ্রন্থিসম্বন্ধীয় ভিসিআর প্রাপ্তবয়স্ক প্রধান উপাদান পানি, যা দৃঢ়ভাবে macromolecules তরুণাস্থি টিস্যু বিশেষ ভৌত collagens, proteoglycans এবং অ collagenous গ্লাইসোপ্রোটিন সমন্বয়ে গঠিত মাধ্যমে তাতে সংযুক্ত করা হয় (মোট ভরের 65-70%) হয়।

[1], [2], [3], [4], [5], [6], [7], [8], [9], [10], [11]

কোষের বায়োকেমিক্যাল গঠন

কোলাজেন ফাইবার কোলাজেন ফাইব্রিলার প্রোটিন এর অণু গঠিত। স্তন্যপায়ী মধ্যে, শরীরের এক চতুর্থাংশ প্রোটিন জন্য কোলাজেন অ্যাকাউন্টের অনুপাত। কোলাজেন স্ট্রাকচারাল সাবুন্টসগুলির গঠিত ফাইব্রিলার উপাদান (কোলাজেন ত্বক), যা ট্রপোকোলেঞ্জেন নামে পরিচিত। ট্রপোকোলজেন অণুর তিনটি শিকল রয়েছে যা একটি ট্রিপল হেলিক্স তৈরি করে। tropocollagen অণুর ধরনের গঠন, সেইসাথে কোলাজেন তন্তু, কখন এসব অণু প্রায় 1/4 দৈর্ঘ্য একটি ধ্রুবক স্থানান্তর সঙ্গে অনুদৈর্ঘ্য দিক সমান্তরাল সাজানো এবং উচ্চ স্থিতিস্থাপকতা এবং টিস্যু যা তারা অবস্থিত হয় শক্তি নিশ্চিত করছে কাঠামো। বর্তমানে, 10 জেনেটিকালি স্বতন্ত্র ধরনের কোলাজেন পরিচিত হয়, অ-জিনের রাসায়নিক গঠন এবং / অথবা অণুর মধ্যে তাদের সংগ্রহের মধ্যে পার্থক্য। সবচেয়ে অধ্যয়নরত প্রথম চার ধরনের কোলাজেন 10 অণুবিশেষ isoforms পর্যন্ত গঠন করতে সক্ষম।

কোলেজেন ফাইব্রিলগুলি সর্বাধিক প্রকারভেদী টিস্যুর বহিরাগত স্থানের অংশ, ক্যাটিকালজিনাস টিস্যু সহ। ছেদ যেমন proteoglycans, গ্লাইসোপ্রোটিন এবং টিস্যু-নির্দিষ্ট প্রোটিন হিসাবে "বিজড়িত" আরও দ্রবণীয় উপাদান, ব্যাখ্যাতীত কোলাজেন fibrils তিন মাত্রিক নেটওয়ার্কের মধ্যে; কখনও কখনও তারা covalently কোলাজেন উপাদান থেকে আবদ্ধ হয়।

ডায়াবেটিস আয়োজিত কোলাজেন অণুটি কার্তিকের জৈব শুষ্ক অবশিষ্টাংশের 50% (দেশীয় ডাকাতির 10-20%) গঠন করে। পরিপক্ক উপসর্গে, কোলাজেনের প্রায় 90% প্রকার II কোলাজেন হয়, যা কেবল নির্দিষ্ট টিস্যুতে পাওয়া যায় (যেমন, কাচ, ভ্রূণসংক্রান্ত মেরুদন্ড)। কোলাজেন প্রকার II কোলাজেন অণুগুলির প্রথম শ্রেণি (তন্ত্রের গঠন) বোঝায়। তাকে ছাড়াও, একজন ব্যক্তির কোলাজেন IX, XI প্রকারের পরিপক্ক সংবহনতন্ত্রের ক্যাপসিলেজ এবং ছয়টি ছোটখাট সংখ্যায় পাওয়া যায়। কোলেজেন ফিব্রিয়াসে IX টাইপ কোলাজেন ফাইবারের আপেক্ষিক পরিমাণ ভ্রুণের কার্তুলে 15% থেকে হ্রাস পায় এবং প্রায় 1% বাছুরের পুরাতন কার্টাইলেজে থাকে।

কোলাজেনের অণু আমি টাইপ করে তিনটি একক পলিপপটাইড A, (II) চেইন গঠন করি, যা সংশ্লেষিত এবং স্প্রোল্লগেন অগ্রদূতের আকারে গোপন। কোষের কোলাজেন অণুগুলি কোষের কোষের মধ্যে ছেড়ে দেওয়া হলে, তারা ত্বকের গঠন তৈরি করে। পরিপক্ক গ্রন্থিসম্বন্ধীয় তরুণাস্থি টাইপ ২ কোলাজেন fibrillar ফর্ম তোরণ, যা একটি "পুরু" অণু টিস্যু গভীর স্তরগুলোতে অবস্থিত, এবং আরও "পাতলা" - অনুভূমিকভাবে পৃষ্ঠ স্তরগুলোতে।

টাইপ ২-এর প্রোকোলেঞ্জেন জিনের মধ্যে, একটি সিওস্টিন-সমৃদ্ধ N- টার্মিনাল প্রোপটাইডের একটি এনকোডিং পাওয়া যায়। এই exon পরিপক্ক বিভাগে প্রকাশ করা হয় না, কিন্তু উন্নয়নের প্রাথমিক পর্যায়ে (prechondrogenesis)। এই exon উপস্থিতি কারণে, procollagen দ্বিতীয় টাইপ অণু (টাইপ দ্বিতীয় এ) টাইপ দ্বিতীয় কোলাজেন চেয়ে দীর্ঘ। সম্ভবত, এই প্রকারো প্রলেপলেজেশনের সংশ্লেষগুলি ইথিকাল কার্টাইলেজের ইসিএম-এর উপাদানগুলির সঙ্কোচনকে বাধা দেয়। এটি উপসর্গ প্যাথলজি উন্নয়নে ভূমিকা রাখতে পারে (উদাহরণস্বরূপ, অপর্যাপ্ত সংশোধনমূলক প্রতিক্রিয়া, অস্টিওফিট গঠন ইত্যাদি)।

টাইপ ২ কোলাজেন ফাইব্রিলের একটি নেটওয়ার্ক একটি প্রসার্য শক্তি ফাংশন প্রদান করে এবং টিস্যুের ভলিউম এবং আকৃতি বজায় রাখতে প্রয়োজনীয়। এই ফাংশন কোলাজেন অণুগুলির মধ্যে কোয়াল্লেটেন্ট এবং ক্রস-লিঙ্কিং দ্বারা উন্নত করা হয়। ভি কেএম তে, লিসিলক্সিডেজ এনজাইম হাইড্রক্সিলিজাইন থেকে এলডিহাইড গঠন করে, যা পরে বহুভালিন অ্যামিনো অ্যাসিড হাইড্রক্সিলিসাইল-পাইরিডিনোলিন রূপান্তরিত হয়, যা শিকলগুলির মধ্যে ক্রস-লিঙ্ক তৈরি করে। এক দিকে, এই অ্যামিনো অ্যাসিডের ঘনত্ব বয়সের সাথে বৃদ্ধি পায়, তবে, পরিপক্ক ডায়াবেটিসে এটি কার্যত পরিবর্তিত হয় না। অন্য দিকে, উপবৃত্তাকার উপসর্গের মধ্যে, বয়সের সাথে বিভিন্ন ধরনের ক্রস লিঙ্কের ঘনত্ব বৃদ্ধির সঙ্গে বয়স তৈরি হয়, এনজাইম অংশগ্রহণ ছাড়া গঠিত।

কোলাজেন কার্তুজ টিস্যু মোট পরিমাণের প্রায় 10% তথাকথিত ছোট্ট কোলাজেন হয়, যা অনেকগুলি এই টিস্যুটির অনন্য ফাংশন নির্ধারণ করে। কোলাজেন টাইপ নবম শ্রেণী তৃতীয় অণু korotkospiralnyh এবং অনন্য গ্রুপ তোলে-কোলাজেন (বাধাপ্রাপ্ত ট্রিপল সঙ্গে মূল্যহীন জিনিস এসোসিয়েটেড কোলাজেন জন্যে - -helices বিঘ্নিত ট্রিপল হেলিক্স সঙ্গে মূল্যহীন জিনিস এসোসিয়েটেড কোলাজেন)। এটি তিনটি জেনেটিকালি আলাদা চেইন গঠিত। তাদের মধ্যে একটি - একটি _2- চেইন - chondroitin সালফেট সঙ্গে একযোগে glycosylated, যা এই অণু simultaneously proteoglycan তোলে কোলাজেন টাইপ IX সর্পিল এবং টাইপ II কোলাজেনের অংশগুলির মধ্যে, উভয় পরিপক্ক এবং অপরিণত হাইড্রক্সাইপ্রিডিন ক্রস-লিঙ্ক সনাক্ত করা হয়। কোলাজেন আইএক্স এছাড়াও একটি সংলগ্ন-ইন্টারফিলিলার "সংযোজক" (বা সেতু) হিসাবে সংলগ্ন কোলাজেন fibrils মধ্যে কাজ করতে পারে। কোলাজেন আইএক্স অণু নিজেদের মধ্যে ক্রস-লিঙ্ক তৈরি করে, যা তেজস্ক্রিয় ত্রিমাত্রিক নেটওয়ার্কের যান্ত্রিক স্থায়িত্বকে বৃদ্ধি করে এবং এনজাইমগুলির প্রভাব থেকে রক্ষা করে। তারা নেটওয়ার্কের মধ্যে proteoglycans এর ফোলা সীমিত, অঙ্গবিকৃতির প্রতিরোধের প্রদান। এ্যানিয়নিক সি এস চেইন ছাড়াও, কোলাজেন আইএক্স অণুতে একটি cationic ডোমেন থাকে যা একটি উচ্চ চার্জিং ফাইব্রিল প্রদান করে এবং অন্যান্য ম্যাট্রিক্স ম্যাক্রোমুলিকিউলস সঙ্গে যোগাযোগের একটি প্রবণতা।

কোলাজেন XI প্রকার মোট ভর কোলিঙ্গের মাত্র 2-3%। এটি কোলগেনস এর প্রথম শ্রেণি (ফাইব্রিল গঠন) এবং তিনটি ভিন্ন এক চেইন গঠিত। একসঙ্গে কোলাজেন প্রকার II এবং IX সহ, টাইপ এক্স কোলাজেন স্টিকারিক কার্টাইলেজের হেটারটিক ফাইব্রিলগুলি। কোলাজেন XI টাইপের অণুগুলি ইন্টিনোয়েটোমোম্রোসকপির সাহায্যে টাইপ ২ এর কোলাজেন ফাইব্রিলির ভিতরে পাওয়া যায়। সম্ভবত তারা কোলাজেন টাইপ ২ অণু সংগঠিত করে, ফাইব্রিলের পাশ্বর্ীয় বৃদ্ধিকে নিয়ন্ত্রণ করে এবং হৃৎপিটি কোলেঞ্জার ডায়াবেটিসের ব্যাস নির্ধারণ করে। উপরন্তু, কোলাজেন এক্সিলার ক্রস লিঙ্ক তৈরির সাথে জড়িত, কিন্তু পুরাতন কার্টাইলেজেও, বিপরীত বন্ধনগুলি অপূর্ণাঙ্গ দালাল কেটোমাইনের আকারে থাকে।

টাইপ -8 কোলাজেনের একটি ক্ষুদ্র পরিমাণে, শ্লথ-স্প্যান অণুগুলির তৃতীয় বর্ষের আরেকটি প্রতিনিধি, উপবৃত্তাকার কোষের মধ্যে পাওয়া যায়। কোলাজেন প্রকার VI বিভিন্ন মাইক্রোফারবিয়াস গঠন করে এবং সম্ভবত, চন্ড্রন এর ক্যাপসুলার ম্যাট্রিক্সে সঞ্চারিত হয়।

Proteoglycans প্রোটিন যা অন্তত একটি গ্লিসোসোমোনাগো্লাকেন চেন covalently সংযুক্ত করা হয়। Proteoglycans সবচেয়ে জটিল জৈব macromolecules এক অন্তর্গত। সর্বাধিক বিস্তৃত proteoglycans কার্তুলি ভি কেএম এ উপস্থিত। কোলাজেন ফাইব্রিলের নেটওয়ার্কের ভিতরে "ফাঁকা", হাইড্রফিলিক্যাল প্রোটিগ্লিসক্যান্স তাদের প্রধান ফাংশনটি পূরণ করে - তারা বিকৃতভাবে বিকৃত করার ক্ষমতা সম্পর্কে কার্তিকরণকে জানাচ্ছে। এটি বিশ্বাস করা হয় যে proteoglycans অন্যান্য ফাংশন একটি সংখ্যা বহন করে, যা সারাংশ সম্পূর্ণরূপে পরিষ্কার নয়।

এগ্র্রেক্র্যান্ট এন্টিকুলার কার্তুজিজির প্রধান প্রোটিগ্লাকান: টিশায় মোট মোট ভরের 90% প্রোটিোগ্লিস্যান। 230 কিলোমিটারের ক্যাট প্রোটিন গলিসোসিয়েটেড সংশ্লেষিত গ্লিসোসামিনোগ্লাকান চেইনগুলির একটি সংখ্যা, এন-টার্মিনাল এবং সি-টার্মিনাল ওলিগোস্যাকচারাইড দ্বারা গ্লাইকোসিলেটেড।

গ্রন্থিসম্বন্ধীয় তরুণাস্থি এর Glycosaminoglycan শৃঙ্খল, যা মোট ওজন macromolecules 90% গঠন করে - keratan সালফেটের (sulphated ডাইস্যাকারাইড এন-atsetilglyukozamingalaktoza একাধিক sulfated অংশ এবং এই ধরনের sialic অ্যাসিড হিসাবে অন্যান্য monosaccharide তলানি, থেকে ক্রম প্রতিনিধিত্বমূলক) এবং chondroitin সালফেটের (থেকে ক্রম প্রতিনিধিত্বমূলক এন-acetylgalactosamine, গ্লুকিউরোনিক, সালফেটের ester এর ডাইস্যাকারাইড, প্রতিটি চতুর্থ অথবা এন-atsetilg ষষ্ঠ কার্বন পরমাণুর সাথে সংযুক্ত lactosamine)।

সমষ্টিটির মূল তিনটি গ্লবুলার (G1, G2, G3) h দুটি আন্তঃবর্ণীয় (E1 এবং E2) ডোমেন রয়েছে। N- টার্মিনাল অঞ্চলে G এবং G2 ডোমেনগুলি একটি E1 বিভাগের দৈর্ঘ্যের ২1 nm দ্বারা বিভক্ত। C3 এ-ডোমেন সি-টার্মিনাস, জি থেকে পৃথক এ অবস্থিত ₂ দীর্ঘতর (260 সম্পর্কে NM) E2 অংশ যা 15-25 সম্পর্কে keratan সালফেটের চেইন হে সংযুক্ত oligosaccharides এর 100 টিরও বেশি chondroitin সালফেটের চেইন bears। এন-লিঙ্ক, প্রধানত G1- এবং C2 ডোমেইন এবং ই 1-সেগমেন্ট মধ্যে পাওয়া সেইসাথে জি কাছাকাছি oligosaccharides ₃ -regiona। সবচেয়ে বাড়ানো (তথাকথিত অঞ্চল chondroitin সালফেটের সমৃদ্ধ) শৃঙ্খল chondroitin সালফেটের এবং keratan সালফেটের চেইন প্রায় 50% গঠিত: Glycosaminoglycans দুই অঞ্চলে গোষ্ঠীতে বিভক্ত করা হয়। অঞ্চল keratan সালফেট, ই স্থানীয় সমৃদ্ধ ₂ G1 ডোমেন-কাছাকাছি -segmente একটি অঞ্চল chondroitin sulphates সমৃদ্ধ পূর্বে। Aggrecan অণু এছাড়াও ফসফেট এস্টার, প্রাথমিকভাবে সীলোস তলানি যে chondroitin সালফেট চেইন কোর প্রোটিন সংযুক্ত হয় উপর স্থানীয় ধারণ; তারা কোর প্রোটিন এর সেরেন অবশিষ্টাংশ পাওয়া যায়।

C- এর সি-টার্মিনাল সেগমেন্ট ₃ vysokogomologichen লেক্টিন এর ডোমেইনের, যেখানে proteoglycan অণু নির্দিষ্ট হাইড্রোকার্বন কাঠামোর সঙ্গে বাঁধাই মাধ্যমে ECM মধ্যে রেকর্ড করা যাবে।

সাম্প্রতিক গবেষণায়, জি ₃ -র মধ্যে ইজিএফ-এর (এপিডার্মাল বৃদ্ধি ফ্যাক্টর) সাবডোমেনের জন্য একটি এক্সন কোডিং দেখানো হয়েছে । এন্টি-ইজিএফ পলি-ক্লোনিনাল অ্যান্টিবডি ব্যবহার করে, ইজিএফ-এর মত মস্তিষ্কটি মানুষের উপবৃত্তাকার কোষের সমষ্টিগত অংশে 68 কেডিএর পেপটাইডের মধ্যে স্থানীয়করণ করা হয়। যাইহোক, তার ফাংশন স্পষ্টকরণ প্রয়োজন। এই উপডোমেন লিম্ফোসাইটের মাইগ্রেশন নিয়ন্ত্রণে আনুপাতিক অণুগুলির কাঠামোর মধ্যে পাওয়া যায়। পরিপক্ক মানুষের গ্রন্থিসম্বন্ধীয় তরুণাস্থি থেকে বিচ্ছিন্ন aggrecan অণু মাত্র এক-তৃতীয়াংশ অক্ষত সি ধারণ ₃ এর ডোমেইনের; সম্ভবত এই কারণে যে ইসিএম মধ্যে, aggrecan অণু এনজাইম রুট দ্বারা আকার হ্রাস করা যায়। বিভক্ত fragments আরও ভাগ্য এবং ফাংশন অজানা হয়।

প্রধান কার্মিক সেগমেন্ট একটি aggrecan অণু glikozaminoglikannesuschy ই হয় ₂ -segment। এই সাইটটি, কেরিটান সিলাফেটের সমৃদ্ধ, এ্যামিনো অ্যাসিড প্রোলাইন, সেরিন এবং থেরোনিন রয়েছে। সর্বাধিক serine এবং threonine তলানি ও-glycosylated এন-atsetilgalaktozaminovymi তলানি, তারা নির্দিষ্ট oligosaccharides, যা keratan সালফেটের শৃঙ্খলে এমবেড করা হয় সংশ্লেষের আরম্ভ, যার ফলে তাদের দীর্ঘায়ীত। ই বাকি ₂ -segmenta 100 টিরও বেশি সিকোয়েন্স serine-গ্লিসাইন, যা সিরিজের chondroitin সালফেটের চেইন শুরুতে অবশিষ্টাংশ ksilozilnym সংযুক্তি প্রদান করে থাকে। সাধারণত এবং chondroitin-6-সালফেটের এবং chondroitin-4-সালফেটের অনুপাত একই proteoglycan অণু মধ্যে একযোগে অস্তিত্ব তরুণাস্থি এবং ব্যক্তির বয়স স্থানীয়করণ উপর নির্ভর করে।

একজন ব্যক্তির মূত্রনালী কপাটাস ম্যাট্রিক্স মধ্যে aggrecan অণু কাঠামো পরিপক্কতা এবং বার্ধক্য প্রক্রিয়ার মধ্যে অনেক পরিবর্তন সহ্য করে। পক্বতা পরিবর্তনের সঙ্গে যুক্ত chondroitin সালফেট, শৃঙ্খল দৈর্ঘ্য এবং keratan sulphates বৃদ্ধির শৃঙ্খল গড় দৈর্ঘ্য পরিবর্তনের ফলে hydrodynamic আয়তন কমিয়ে দেয় অন্তর্ভুক্ত। এগ্রিগ্রেকন অণুর মধ্যে বেশ কয়েকটি পরিবর্তন প্রোটিনীয় এনজাইমগুলি (যেমন, এজগ্রেcanেজ এবং স্ট্রোমোলিসিন) -এর কার্বন প্রোটিনের উপর কাজ করে। এই aggrecan অণু মূল প্রোটিন গড় দৈর্ঘ্য একটি প্রগতিশীল হ্রাস পায়।

Aggrecan অণু chondrocytes দ্বারা সংশ্লেষিত এবং ইসিএম secreted হয়, যেখানে তারা সংহত বাঁধন প্রক্রিয়াকরণের অণু দ্বারা স্থির গঠিত। এই সংশ্লেষটি গ্লুকুরনিক এসিড ফিলামেন্টের মধ্যে অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ অ-সহস্রাব্দ এবং সহযোগী আন্তঃক্রিয়া এবং aggrecans এবং বাইন্ডিং প্রোটিনের প্রায় 200 অণু অন্তর্ভুক্ত করে। গ্লুকিউরোনিক - কোষীয় unsulfated glycosaminoglycan রৈখিক উচ্চ আণবিক atsetilglyu-এন-kozamina এবং গ্লুকিউরোনিক ক্রমানুসারে সম্পর্কিত অণু একটি বহুবচন গঠিত ভর। Aggrecan এর G1 ডোমেনের সংযুক্ত চোয়াল অবিচ্ছিন্নভাবে পাঁচটি সাজানো hyaluronic অ্যাসিড disaccharides সঙ্গে যোগাযোগ করুন। বাইন্ডিং প্রোটিন, যা অনুরূপ (উচ্চ-স্বতঃসিদ্ধ) জোড়া loops থাকে, C1 ডোমেন এবং হাইলুরোনিক অ্যাসিড অণুর সাথে যোগাযোগ করে এবং সংক্ষেপে গঠন গঠন করে। C1-domain-hyaluronic acid- বাঁধাই প্রক্রিয়াকরণ জটিল একটি অত্যন্ত স্থিতিশীল মিথস্ক্রিয়া গঠন করে যা G1 ডোমেনকে রক্ষা করে এবং proteolytic এনজাইমগুলির কর্ম থেকে বাইন্ডিং প্রোটিনকে রক্ষা করে। 40-50 কে.ডি. একটি আণবিক ওজন সঙ্গে একটি বাঁধাই প্রক্রিয়াকরণের দুই অণু সনাক্ত করা হয়; তারা glycosylation ডিগ্রী মধ্যে একে অপরের থেকে পৃথক। বাইনারি প্রোটিন শুধুমাত্র এক অণু hyaluronic অ্যাসিড- aggrecan বন্ধন সাইট এ উপস্থিত হয়। সংযোজন প্রোটিনের তৃতীয়, ক্ষুদ্র, অণুটি প্রোটিয়োটিক ক্লাভেজ দ্বারা বৃহত্তর প্রোটিন থেকে গঠিত হয়।

Aggrecan প্রায় 200 অণু একটি পরিমাণে 8 μm দৈর্ঘ্য একটি সংকর hyaluronic অ্যাসিড এক অণু সংযুক্ত করতে পারেন। সেল এসোসিয়েটেড pericellular এবং আঞ্চলিক বিভাগের দলা গঠিত ম্যাট্রিক্স কোষের ঝিল্লি উপর SD44 মত রিসেপ্টর সঙ্গে (থ্রেড অ্যাসিড মাধ্যমে) বাঁধাই দ্বারা কোষ সঙ্গে তাদের সম্পর্ক বজায় রাখা।

ইসিএমের সমষ্টি গঠন একটি জটিল প্রক্রিয়া। সদ্য সংশ্লেষিত এগ্র্রেক্রিক অণু হিলুরোনিক অ্যাসিডকে বাঁধার ক্ষমতা প্রকাশ করে না। এটি একটি সংযোজনীয় প্রক্রিয়া হিসাবে কাজ করে যা নতুন সংশ্লেষণকৃত অণুগুলি বৃহৎ সমষ্টিগুলিতে অস্থিতিশীল হওয়ার আগে ম্যাট্রিক্সের অভ্যন্তরীণ ক্ষেত্রে পৌঁছানোর অনুমতি দেয়। সাম্প্রতিক সংশ্লেষিত aggrecan অণু এবং সংমিশ্রণ প্রোটিন সংকলন গঠন করতে সক্ষম হ্যালোউরিনিক অ্যাসিড সঙ্গে বয়সের সাথে উল্লেখযোগ্যভাবে কমে যায়। উপরন্তু, বয়স সহ, ব্যক্তির একটি অঙ্গবিন্যাস কার্তুজ থেকে বিচ্ছিন্ন সংখ্যার আকার উল্লেখযোগ্যভাবে কমে যায়। এই হিলুরোনিক অ্যাসিড এবং অ্যাগগ্রেকন অণুগুলির গড় দৈর্ঘ্য অণুতে হ্রাসের কারণে আংশিকভাবে এটি।

সংবহনতন্ত্রের মধ্যে দুটি ধরনের সমষ্টি রয়েছে। (দ্রুত "superagregatov" প্রতিষ্ঠাপন) 60 এস, দ্বিতীয় ধরনের দলা - - প্রথম ধরনের দলা গড় আকার 120 এস আধুনিক প্রোটিন প্রাচুর্য দপ্তরী অণু পৃথক। এই superagregates উপস্থিতি টিস্যু কার্যকরী একটি বড় ভূমিকা পালন করতে পারে; টিস্যু মেরামতের গ্রন্থিসম্বন্ধীয় তরুণাস্থি মাঝখানে স্তরগুলোতে একটি অবয়ব এর immobilization জয়েন্টগুলোতে অস্টিওআর্থারাইটিস দিয়ে প্রভাবিত উচ্চতর ঘনত্বে এটি পরে সময়, তাদের মাপ ব্যাপকভাবে রোগ প্রাথমিক পর্যায়ে হ্রাস করা হয়।

Aggrecan ছাড়াও, অঙ্গবিন্যাস কার্তুয়ালে ছোট proteoglycans একটি সংখ্যা রয়েছে। বিগলিকান এবং ডেকোরেশন, ডার্মাটান সালফেট সহকারে অণুগুলির যথাক্রমে প্রায় 100 এবং 70 কে.ডি. একটি আণবিক ভর; তাদের মূল প্রোটিন ভর প্রায় 30 কেডি।

মানুষের biglycan অণুর গ্রন্থিসম্বন্ধীয় তরুণাস্থি যেহেতু আরো ঘন ঘন decorin ঘটছে, দুটি শেকল dermatan সালফেটের রয়েছে - কেবল এক। এই অণু শুধুমাত্র গ্রন্থিসম্বন্ধীয় তরুণাস্থি মধ্যে proteoglycans একটি ছোট অংশ, যদিও তারা অনেক, সেইসাথে proteoglycans বৃহৎ দলা হতে পারে। ছোট proteoglycans ECM অন্যান্য macromolecules, কোলাজেন fibrils, fibronectin প্রবৃদ্ধির কারণের, এবং অন্যদের সহ কথাবার্তা বলতে পারেন। Decorin মূলত কোলাজেন fibrils পৃষ্ঠতলে স্থানীয়কৃত করা কোলাজেন fibrillogenesis inhibits। ডান্ডা দৃঢ়ভাবে fibronectin একটি সেল বাঁধাই ডোমেনের সাথে প্রোটিন অপরিবর্তিত রাখা, এইভাবে সম্ভবত সেল পৃষ্ঠ রিসেপ্টর (integrins) এর আধুনিক বন্ধনের বাধা। সত্য যে উভয় decorin এবং fibronectin করার biglycan বেঁধে এবং সেল আনুগত্য এবং মাইগ্রেশন, সেইসাথে থ্রম্বাস গঠন বাধা কারণে তারা টিস্যু মেরামতের প্রসেস বাধা করতে পারবেন।

সংবহনতন্ত্রের অঙ্গপ্রত্যঙ্গের ফাইব্রোমোডলিন একটি আণবিক ভর যার সাহায্যে 50-65 কে.ডি. কোলেজেন তেজের সাথে সংযুক্ত হয়। এর কোর প্রোটিন, সজ্জা এবং বড়কানা এর মূল প্রোটিন থেকে homologous, টাইরোসিন সালফেট অবশিষ্টাংশ একটি বড় পরিমাণ রয়েছে। এই গ্লাইকোসিলেটেড ফর্মটি ফাইব্রোমোডলিন (পূর্বে ম্যাট্রিক্স প্রক্রিয়াকরণ 59 কেডডি) গঠন করে কোলাজেন তেজের গঠন গঠন ও রক্ষণাবেক্ষণের ক্ষেত্রে অংশগ্রহণ করতে পারে। কোষের সাহায্যে ফ্যাব্রোমোডুলিন এবং সজ্জাটি কোলাজেন তেজের পৃষ্ঠে অবস্থিত। এইভাবে, আগে নির্দেশিত হিসাবে, ফাইব্রিল ব্যাস বৃদ্ধির আগে এই proteoglycans (এবং কোলাজেন টাইপ IX অণুগুলি) নির্বাচনী অপসারণ দ্বারা পূর্বে হওয়া উচিত।

ভিটামিন কার্লিলেজ ভি কে এম তে অনেক প্রোটিন থাকে যা কোনও প্রোটিগ্লিস্কন বা কোলাগেনস এর অন্তর্গত নয়। তারা অন্য ম্যাক্রোমুল্যুকেসগুলির সাথে যোগাযোগ করে একটি নেটওয়ার্ক গঠন করে যার মধ্যে অধিকাংশ VKM অণু অন্তর্ভুক্ত করা হয়।

34 কেডির ভরের একটি প্রোটিন অ্যানকোরিন, চন্দ্রোসাইটের পৃষ্ঠায় স্থানান্তর করা হয় এবং কোষের ঝিল্লিতে, কোষ এবং ম্যাট্রিক্সের মধ্যে মিথস্ক্রিয়া মেটায়। কোলাজেন প্রকার II এর জন্য তার উচ্চ অনুরাগ্যের কারণে, এটি মেকানিকোয়েটর হিসাবে কাজ করতে পারে, যা চন্দ্রোসাইটের ফাইব্রিলের পরিবর্তিত চাপ সম্পর্কে সংকেত প্রেরণ করে।

ফাইব্রোনটাইনটি বেশিরভাগ কার্টিয়ালজিনাস টিস্যুর একটি উপাদান, রক্তরস এর ফাইব্রোনটাইন থেকে আলাদা আলাদা। এটি পরামর্শ দেয় যে ফাইব্রোনটাইন কোষের ঝিল্লি এবং অন্যান্য ম্যাট্রিক্স উপাদান যেমন কোলাজেন টাইপ ২ এবং থ্রোনোমোস্ফান্ডিনের সাথে মিথস্ক্রিয়া দ্বারা ম্যাট্রিক্সের ইন্টিগ্রেশনকে প্ররোচিত করে। ফাইব্রোনটাইনের ফ্রেগমেন্টগুলি চন্দ্রোসাইটের বিপাক প্রভাবিত করে - এগগ্রেকান এর সংশ্লেষণটি নিঃশেষ করে দেয়, অপটিকাল প্রক্রিয়াগুলি উদ্দীপিত করে। অস্টিওআর্থরসিস রোগীদের যৌথ তরল পদার্থে, ফাইব্রোনটাইনের টুকরো একটি উচ্চ সন্নিবিষ্ট পাওয়া যায়, তাই তারা পরবর্তী পর্যায়ে রোগের জীবাণুতে অংশগ্রহণ করতে পারে। সম্ভবত, অন্য ম্যাট্রিক্স অণুগুলির টুকরা যা চন্দ্রোসিয়েস রিসেপটরগুলিতে আবদ্ধ থাকে তাদেরও একই প্রভাব রয়েছে।

তরুণাস্থি oligomeric ম্যাট্রিক্স প্রোটিন (OMPH) - thrombospondin মহাপরিবার সদস্য 83 সম্পর্কে ডি একটি আণবিক ওজন সঙ্গে পাঁচটি অভিন্ন subunits একটি pentamer হয়। এগুলি স্ট্রোকুলার ক্যাটালিজালে বৃহৎ সংখ্যার মধ্যে পাওয়া যায়, বিশেষ করে বর্ধিত টিস্যুতে কোষের প্রসারিত স্তর। অতএব, সম্ভবত, OMPCH সেল বৃদ্ধি প্রবিধান অংশ নেয়। অনেক কম ঘনত্বের সময়ে, তারা প্রাপ্তবয়স্ক উপবৃত্তাকার কপাটাসের ইসিএম পাওয়া যায়। ম্যাট্রিক্স প্রোটিনগুলিকেও বলা হয়:

• মৌলিক ম্যাট্রিক্স প্রোটিন (36 কিলোওয়াট), যা চন্দ্রোসাইটের জন্য উচ্চ অনুরাগী, ইসিএমের কোষগুলির মিথস্ক্রিয়া দ্বারা মধ্যস্থতা করতে পারে, উদাহরণস্বরূপ টিস্যু রিমডেলিংয়ের সময়;
• জিপি -39 (39 কিলোওয়াট) স্ট্রাকচারাল কপাটাইল পৃষ্ঠের লেয়ার এবং স্নোওওলিলে ঝিল্লিতে (তার ফাংশনগুলি অজানা) প্রকাশ করা হয়;
• 21 কেডি প্রোটিন হাইপারট্রোফাইড চন্দ্রোসাইট দ্বারা সংশ্লেষিত হয়, এক্স-টাইপ কোলাজেনের সাথে যোগাযোগ করে "ওয়েভ-লাইন" অঞ্চলে কাজ করতে পারে।

উপরন্তু, এটা স্পষ্ট যে চন্দ্রোসাইটগুলি কোষের বিকাশের নির্দিষ্ট পর্যায়ে এবং রোগগত অবস্থার ক্ষেত্রে অ-গ্লাইকোসিলেটেড আকারের ছোট অ-সংশ্লেষিত প্রোটিগ্লিসান্সগুলি প্রকাশ করে, তবে তাদের নির্দিষ্ট ফাংশনটি বর্তমানে অধ্যয়ন করা হচ্ছে।

[12], [13], [14], [15], [16], [17]

যুগ্ম ভগাঙ্কুর কার্যকরী বৈশিষ্ট্য

Aggrecan অণু বিশেষণীয় কার্তুজ প্রতিবন্ধী বিকৃতি অনুপস্থিতি ক্ষমতা দিতে। তারা বহিরাগত স্থান মধ্যে নির্দিষ্ট মিথস্ক্রিয়া প্রদর্শন এবং নিঃসন্দেহে ইসিএম সংস্থা, গঠন এবং ফাংশন একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। ক্যাটিকালজিনস টিস্যু এগ্র্রেক্রেন অণুগুলিতে 100 মিলিগ্রাম / মিলে একটি ঘনত্ব পৌঁছে যায়। উপসর্গ মধ্যে, Aggregan অণু সমাধান মধ্যে দখল করে ভলিউম 20% যাও সংকুচিত করা হয়। কোলাজেন তেজস্ক্রিয়া দ্বারা গঠিত একটি ত্রিমাত্রিক নেটওয়ার্ক তার বৈশিষ্ট্যগত আকৃতির টিস্যুকে অবহিত করে এবং প্রোটিগ্লিসনগুলির পরিমাণ বৃদ্ধি করে। কোলাজেন নেটওয়ার্কের ভিতরে, স্থিতিশীল proteoglycans একটি বৃহৎ নেতিবাচক বৈদ্যুতিক চার্জ বহন করে (একটি বিশাল সংখ্যক আয়নীয় গ্রুপ থাকে), যা অভ্যন্তরীণ তরলের মোবাইল cationic গ্রুপের সাথে ইন্টারঅ্যাক্ট করার অনুমতি দেয়। জল সঙ্গে মিথস্ক্রিয়া, proteoglycans তথাকথিত স্ফীত চাপ প্রদান, যা কোলাজেন নেটওয়ার্ক দ্বারা counteracted হয়।

ইসিএমের পানি উপস্থিতি খুব গুরুত্বপূর্ণ। জল টিস্যু ভলিউম নির্ধারণ; প্রোটোগ্লিসিনের সাথে যুক্ত, এটি কম্প্রেশন প্রতিরোধের প্রদান করে। উপরন্তু, জল অণু পরিবহন এবং ECM মধ্যে বিস্তার বিতরণ। টিস্যুর সংশোধন করে বৃহৎ প্রোটিগ্লিসান্সের উপর নেতিবাচক চার্জের উচ্চ ঘনত্ব একটি "বর্ধিত ভলিউম প্রভাব" তৈরি করে। প্রোটিগ্লিসান্সের অভ্যন্তর-ঘন ঘন সমাধানের ছিদ্র আকার এত ছোট যে টিস্যুতে বৃহৎ গ্লাব্বুলীয় প্রোটিনগুলির বিস্তার ব্যাপকভাবে সীমিত। ভি কেএম ক্ষুদ্র ক্ষুদ্র ক্ষুদ্র ক্ষুদ্র ক্ষুদ্র চার্জ (যেমন, ক্লোরাইড আয়ন) এবং বড় (যেমন অ্যালবামিন এবং ইমিউনোগ্লোবুলিন) প্রোটিন। কোলাজেন তন্তু এবং proteoglycans একটি ঘন নেটওয়ার্কের মধ্যে কোষের আকার শুধুমাত্র কিছু অজৈব অণু (উদাহরণস্বরূপ, সোডিয়াম এবং পটাসিয়াম, কিন্তু ক্যালসিয়াম না) মাত্রা সমতুল্য।

ভি.কে.এম তে কোলাজেন তেজের মধ্যে কিছু পরিমাণ পানি পাওয়া যায়। উপসর্গের পদার্থবিজ্ঞান ও জৈবচিকিত্সাগত বৈশিষ্ট্যাবলী অতিরিক্তফিলিলার স্থান নির্ধারণ করে। ফাইব্রিলার স্পেসের পানির উপাদান অতিরিক্তফাইব্রিলার স্পেসে প্রোটিগ্লিসান্সের ঘনত্বের উপর নির্ভর করে এবং পরবর্তীতে এর ঘনত্বের হ্রাস বৃদ্ধি করে।

প্রোটিওগ্লিস্কনগুলিতে স্থির নেতিবাচক চার্জ কম ঘনত্বের উচ্চ ঘনত্ব এবং মুক্ত আয়নসমূহের মুক্ত উপাদানের ধারণকারী আক্ষরিক মিশ্রণের আণবিক গঠন নির্ধারণ করে। যেহেতু aggrecan অণু এর ঘনত্ব উপদলের গভীর জোন থেকে পৃষ্ঠ থেকে উত্থান, টিস্যু এর ionic পরিবেশ পরিবর্তন ECM মধ্যে অজৈব আয়ন ঘনত্ব একটি উচ্চ osmotic চাপ উত্পাদন।

একটি উপাদান হিসাবে উপসর্গের বৈশিষ্ট্য কোলাজেন তেজের, proteoglycans এবং টিস্যু তরল ফেজ মিথষ্ক্রিয়া উপর নির্ভর করে। সিন্থেটিক এবং এর catabolic প্রক্রিয়া, এবং শারীরিক আঘাত দ্বারা macromolecules ক্ষয় এত অমিল কারণে কাঠামোগত এবং রচনা পরিবর্তন, উল্লেখযোগ্যভাবে তরুণাস্থি এর উপাদান বৈশিষ্ট্য প্রভাবিত এবং তার ফাংশন পরিবর্তন করুন। ঘনত্ব এবং proteoglycans এবং collagens ম্যাক্রো-আণবিক সংগঠনের বন্টন যেহেতু তরুণাস্থি জোন গভীরতার উপর নির্ভর করে প্রতিটি জোন biomechanical বৈশিষ্ট্য পরিবর্তিত হয়। উদাহরণস্বরূপ, proteoglycans কম ঘনত্ব থেকে সম্মান সঙ্গে tangentially বিন্যস্ত কোলাজেন fibrils তার উচ্চ ঘনত্ব সঙ্গে ভূপৃষ্ঠের সবচেয়ে উচ্চারিত নিবারণ প্রসারিত সম্পত্তি, টিস্যু পৃষ্ঠ জুড়ে সমানভাবে লোড বিতরণ করেছে। Transitional এবং গভীর অঞ্চলে, proteoglycans একটি উচ্চ ঘনত্ব কম্প্রেশন লোড হস্তান্তর একটি টিস্যু সম্পত্তি imprets। পর্যায়ে "তরঙ্গায়িত লাইন" তরুণাস্থি উপাদান বৈশিষ্ট্য একটি হার্ড mineralized তরুণাস্থি করতে নমনীয় nekaltsifitsirovannoy জোন থেকে অকস্মাৎ পরিবর্তিত হয়। "ওয়াজে লাইন" এলাকায় টিস্যু শক্তি কোলাজেন নেটওয়ার্ক দ্বারা সরবরাহ করা হয়। Cartilaginous ফাইব্রিল কার্টিলজিনিস অংশ অতিক্রম না; osteochondral টিস্যু শক্তির যৌগ বিশেষ contours এবং দ্বারা প্রদান করা হয় মধ্যে সীমানা মধ্যে অঞ্চল nekaltsifitsirovannogo এবং অনিয়মিত আঙুল মত outgrowths আকারে, যা "বন্ধ" দুটি স্তরের এবং তাদের বিচ্ছেদ প্রতিরোধ করে calcified তরুণাস্থি। Calcified তরুণাস্থি subchondral হাড় কম ঘন, তাই এটি কোন মধ্যবর্তী স্তর যা তরুণাস্থি উপর compressive লোড softens এবং subchondral হাড় এটা প্রেরণ ফাংশন সম্পাদন করে।

লোডের সময়, তিন বাহিনীর একটি জটিল বন্টন- প্রসারিত, শিয়ার এবং কম্প্রেশন। লোড জোন থেকে পানি নিষ্কাশন (কোষের বিপাকীয় পণ্য) থেকে অন্তর্বর্তী ম্যাট্রিক্স বিকৃত হয়ে যায়, অভ্যন্তরীণ তরল বৃদ্ধিতে আয়নের ঘনত্ব। জল আন্দোলন সরাসরি প্রয়োগ লোড এর সময়কাল এবং শক্তি উপর নির্ভর করে এবং proteoglycans নেতিবাচক চার্জ দ্বারা বিলম্বিত হয়। proteoglycans সময়ে টিস্যু অঙ্গবিকৃতি আরো শক্তভাবে একে অপরের বিরুদ্ধে চাপা ফলে কার্যকরভাবে ঋণাত্মক চার্জ ঘনত্ব ও আণবিক বীভত্স ঋণাত্মক চার্জ বাহিনী ঘুরে ফ্যাব্রিক আরও অঙ্গবিকৃতি প্রতিরোধ বৃদ্ধি বৃদ্ধি। ফোলা চাপ (আয়ন proteoglycans সাথে পারস্পরিক) এবং যান্ত্রিক স্ট্রেস (মিথষ্ক্রিয়া proteoglycans এবং collagens) - শেষ পর্যন্ত অঙ্গবিকৃতি সুস্থিতি, যেখানে বহিরাগত বাহিনী সুষম অভ্যন্তরীণ লোড প্রতিরোধের বাহিনী ছুঁয়েছে। যখন লোডটি দূর করা হয় তখন পুষ্টিকর টিস্যুগুলি পুষ্টিকরগুলি বরাবর পানি তোলার মাধ্যমে তার মূল আকৃতিটি অর্জন করে। প্রাথমিকভাবে (প্রাক লোড) টিস্যু ফর্মটি অর্জন করা হয় যখন প্রোটিগ্লিসান্সের স্নায়ুর চাপ তাদের বিস্তারের সাথে কোলাজেন নেটওয়ার্ক প্রতিরোধের দ্বারা সুষম হয়।

একটি কঠিন ফেজ এবং পানি এবং আয়ন একটি তরল ফেজ যেমন তাহাতে দ্রবীভূত যেমন কোলাজেন-proteoglycan রচনা - গ্রন্থিসম্বন্ধীয় তরুণাস্থি এর biomechanical বৈশিষ্ট্য কাপড়ের কাঠামোগত অখণ্ডতা উপর ভিত্তি করে। লোড আউট, স্ট্রাকচারাল কপাটক এর হাইড্রোস্ট্যাটিক চাপ প্রায় 1-2 এটম হয়। এই হাইড্রোস্ট্যাটিক চাপ vivo মধ্যে 100-200 এটিএম বৃদ্ধি করতে পারেন । হাঁটা সময় স্থায়ী এবং 40-50 এ.টি. এম মিলিসেকেন্ড মধ্যে স্টাডিজ ইন ভিট্রো দেখা গেছে একটি সময় অল্প সময়ের জন্য 50-150 এটিএম (শারীরবৃত্তীয়) এর উদপ্রেষ 2 ঘন্টা, তরুণাস্থি গঠনমূলক প্রক্রিয়া একটি মধ্যপন্থী বৃদ্ধি বাড়ে - তরল তরুণাস্থি ক্ষয় বাড়ে, কিন্তু কোনো অন্যান্য পরিবর্তন ঘটাচ্ছে না। এই ধরনের লোড থেকে ভিভোতে চন্দ্রোসাইট কতটা দ্রুত প্রতিক্রিয়া জানাচ্ছে প্রশ্ন ।

প্রোটোগ্লিসান্সের ঘনত্বের পরবর্তী বৃদ্ধির সঙ্গে হাইড্রোজিশনের প্ররোচিত হ্রাসগুলি ইতিবাচক চার্জ আয়নগুলির আকর্ষণ করে যেমন এইচ ⁺ এবং না ⁺ । এটি মোট আয়ন গঠন এবং ইসিএমের পিএইচ এবং চন্দ্রোসাইটের পরিবর্তনের দিকে পরিচালিত করে। দীর্ঘস্থায়ী লোডিং পিএইচ-তে হ্রাস এবং chondrocytes দ্বারা প্রোটিগ্লিসান্সের সংশ্লেষণের এককভাবে হ্রাস ঘটায়। সম্ভবত সিনথেটিক প্রসেসগুলিতে বহিরাগত আয়নীয় পরিবেশের প্রভাবও ইসিএম গঠনের উপর এর প্রভাবের অংশ। স্বাভাবিক অবস্থার পরিবর্তে একটি দুর্বলভাবে অক্সাইড মিউলে aggrecan এর নতুন সংশ্লেষিত অণুগুলি একত্রিত আকারে ripen। এটা সম্ভবত chondrocytes (যেমন, একটি লোডের সময়) এর মধ্যে পিএইচ-তে হ্রাস হ্রাস করতে পারে আরও সংশ্লেষিত aggrecane অণুগুলি আন্তঃধর্মীয় ম্যাট্রিক্সে পৌঁছানোর জন্য।

যখন লোডটি অপসারণ করা হয়, তখন সিনোভিয়াল গহনা থেকে জল ফেরত দেয়, কোষগুলির জন্য এটি পুষ্টিকরগুলি বহন করে। তরুণাস্থি অস্টিওআর্থারাইটিস সঙ্গে প্রভাবিত proteoglycan ঘনত্ব নত হয়, তাই synovial গহ্বর মধ্যে না শুধুমাত্র উল্লম্বভাবে জল প্যাচসমূহ লোড করার সময়, কিন্তু অন্যান্য নির্দেশাবলী মধ্যে ফলে ক্ষমতা chondrocytes কমে যায়।

Immobilization বা ছোট লোড তরুণাস্থি proteoglycan বিষয়বস্তুর সিন্থেটিক প্রসেস মধ্যে চিহ্নিত হ্রাস দেখা দেয় এবং, গতিশীল লোড বৃদ্ধির (15 সপ্তাহের জন্য 20km একটি দিন) একটি শালীন বৃদ্ধি proteoglycan সংশ্লেষণ এবং কন্টেন্ট .. তীব্র ব্যায়াম বাড়ে কুকুরদের proteoglycans বিষয়বস্তুর পরিবর্তন সৃষ্ট বিশেষ করে, পৃষ্ঠ অঞ্চলের তাদের ঘনত্ব মধ্যে একটি তীব্র হ্রাস। উপনিষদ হাড়ের কিছু উল্টাপাল্টা সফ্টেনশন এবং উপকোড্রাল হাড়ের রিমডিলিং আছে। একটি বড় স্ট্যাটিক লোড, তবে, কার্তুজ ক্ষতি এবং পরবর্তী অধ: পতন ঘটেছে। উপরন্তু, Aggrecan ECM ক্ষতি osteoarthrosis অস্বাভাবিক পরিবর্তন চরিত্রগত শুরু। Aggrecan হ্রাস জল আকর্ষণ এবং অবশিষ্ট ক্ষুদ্র পরিমাণে proteoglycans এর ফুলে যায়। Aggrecan এই দ্রবণ স্থানীয় নিয়মিত চার্জ ঘনত্ব কমাতে সাহায্য করে এবং শেষ পর্যন্ত osmolarity একটি পরিবর্তন বাড়ে ।