^

স্বাস্থ্য

অ্যামাইলয়েডোসিস এবং কিডনির ক্ষতি: কারণ এবং প্যাথোজেনেসিস

, মেডিকেল সম্পাদক
সর্বশেষ পর্যালোচনা: 23.04.2024
Fact-checked
х

সমস্ত আইলাইভ সামগ্রী চিকিত্সাগতভাবে পর্যালোচনা করা হয় অথবা যতটা সম্ভব তাত্ত্বিক নির্ভুলতা নিশ্চিত করতে প্রকৃতপক্ষে পরীক্ষা করা হয়েছে।

আমাদের কঠোর নির্দেশিকাগুলি রয়েছে এবং কেবলমাত্র সম্মানিত মিডিয়া সাইটগুলি, একাডেমিক গবেষণা প্রতিষ্ঠানগুলির সাথে লিঙ্ক করে এবং যখনই সম্ভব, তাত্ত্বিকভাবে সহকর্মী গবেষণা পর্যালোচনা। মনে রাখবেন যে বন্ধনীগুলিতে ([1], [2], ইত্যাদি) এই গবেষণায় ক্লিকযোগ্য লিঙ্কগুলি রয়েছে।

আপনি যদি মনে করেন যে আমাদের কোনও সামগ্রী ভুল, পুরানো, বা অন্যথায় সন্দেহজনক, এটি নির্বাচন করুন এবং Ctrl + Enter চাপুন।

অ্যামোলেড এর টিস্যু আমানত ভিত্তি amyloid ফাইব্রিলস - 5-10 nm একটি ব্যাস সঙ্গে বিশেষ প্রোটিন স্ট্রাকচার এবং 800 এনএম পর্যন্ত একটি দৈর্ঘ্য, 2 বা আরও সমান্তরাল filaments গঠিত। অ্যামোলেড ফাইব্রিলের প্রোটিন উপসর্গগুলি অণু-একটি ক্রস-পি-পং কনফার্মেশন-এর একটি অদ্ভুত স্থানিক অভিযোজন দ্বারা চিহ্নিত করা হয়। এটা অন্তর্নিহিত amyloid টিিনেক্টরীয় এবং অপটিক্যাল বৈশিষ্ট্য নির্ধারণ করে। এইগুলির মধ্যে সর্বাধিক নির্দিষ্টটি হল মরীচিকার দ্বিগুণ সংকেত যা দালাল কঙ্গোতে লাল রঙের আলোকে প্রদাহের প্রদীপের মাইক্রোস্কোপি দ্বারা সরবরাহ করে, যা একটি আপেল-সবুজ গ্লাছ প্রদান করে। এই সম্পত্তি সনাক্তকরণ amyloidosis নির্ণয়ের জন্য ভিত্তি।

trusted-source[1], [2], [3], [4], [5], [6]

অ্যামোলোয়েডোসিস এর রোগogenesis

Amyloidosis এর amyloid প্রোটিন গঠনের প্রক্রিয়া ধরনের পার্থক্য সত্ত্বেও একই রকম। রোগ উন্নয়নের প্রধান শর্ত - নির্দিষ্ট উপস্থিতি, প্রায়ই amyloidogenic অগ্রদূত উচ্চ পরিমাণে। চেহারা বা বিকাস amyloidogenic অগ্রদূত প্রোটিন (বৈকল্পিক transthyretin, হালকা চেইন অ্যামিনো অ্যাসিড বদল, বিভিন্ন isotypes SAA প্রোটিন) আণবিক বিষমসত্ত্বতা কারণে হতে পারে এবং এর ফলে প্রোটিন প্রচলন অণু এবং পৃষ্ঠ আণবিক অভিযোগ ভাঙা অনুপাত উন্নত সাধারণ hydrophobicity, যা বাড়ে সঙ্গে রূপগুলো প্রোটিন অণু এবং অস্থিরতা amyloid fibrils মধ্যে নিজের অ্যাগ্রিগেশন প্রচার করে। এই প্রক্রিয়া বিশেষত পরিষ্কারভাবে উদাহরণ প্রোটিন, ফাংশন যার এই ব্যবস্থার সবচেয়ে গুরত্বপূর্ণ পরিবর্তন শারীরবৃত্তীয় সাদৃশ্য প্রয়োজন জন্য আঁকা হয়। সুতরাং, প্রায় সব অপলিপোপ্রোটিন, মাধ্যমিক গঠন কলেস্টেরল ট্রান্সলোকেশন প্রক্রিয়ায় বদনা প্রাচীর মাধ্যমে গঠিত amyloidosis বিভিন্ন ধরনের প্যাথোজিনেসিসের জড়িত করা হয়।

Amyloidogenesis amyloid প্রোটিন মিথস্ক্রিয়া শেষ ধাপে একটি রক্তরস প্রোটিন এবং glycosaminoglycans টিস্যু ক্ষেত্রেও একই ঘটনা ঘটে। এই ক্ষেত্রে, সিরাম amyloid আমানত amyloid পি উপাদান, heparan সালফেট এবং dermatan স্থানে glycocalyx অন্তর্ভুক্ত। আরও কাঠামোগত বৈশিষ্ট্যগুলিও কোষীয় ম্যাট্রিক্স, যা amyloid fibrils একত্র হয় মান এবং ভৌত-রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য আছে (যেমন, একটি কম pH এর রেনাল interstitium অ্যাগ্রিগেশন নেতিবাচকভাবে অভিযুক্ত প্রোটিন অবদান রাখতে পারেন)। বাস্তবে, সুপরিচিত পরীক্ষামূলক amyloidosis ক্ষমতা amyloid জনসাধারণ সাসপেনশন যখন তার সুস্থ প্রাণী (amiloiduskoryayuschaya পদার্থ) ঘটান শাসিত পশু টিস্যু ক্ষতিগ্রস্ত amyloid থেকে প্রাপ্ত। স্বাভাবিক, অপরিবর্তিত transthyretin দখল কারণে সুস্থ যকৃতের প্রতিস্থাপন পর অস্বাভাবিক transthyretin প্রচলন শম সত্ত্বেও, হৃদয়ে amyloid আমানতের ভর বৃদ্ধির অব্যাহত: ATTR-amyloidosis রোগীদের মধ্যে - সংক্রমণ মধ্যে amyloid ক্ষমতা এছাড়াও ক্লিনিকাল প্র্যাক্টিস মধ্যে পরিচিত হয়। সংক্রামক অ্যামোলোয়েডাসের একটি অদ্ভুত ফর্ম প্রোন রোগে মস্তিষ্কের ক্ষতি। কমন amyloidosis অনেক ফর্ম হয় যে তারা বৃদ্ধ এবং বৃদ্ধ বয়সে ঘটতে (আওয়ামী লীগ ATTR, AIAPP, AApoAl, AFib, ALys, AANF, Abeta); এই উর্ধ্বগামী amyloidogenic মধ্যে প্রোটিন একটি সংখ্যা বয়স-কাঠামো বিবর্তন প্রক্রিয়া উপস্থিতি ইঙ্গিত করে এবং amyloidosis সুপরিণতি একজন মডেল হিসেবে বিবেচনা করা যেতে পারে।

প্রধান ধরনের অ্যামাইয়ায়ডোসিসের বৈশিষ্ট্য

যেহেতু পি-শীট কনফিগারেশন amyloid fibrils কোষীয় ম্যাট্রিক্স, যা এটি আক্রান্ত অঙ্গ প্রগতিশীল ধ্বংস, এবং তার ফাংশন ক্ষতি সঙ্গে একটি উল্লেখযোগ্য আহরণ করে তোলে proteolytic এনজাইম প্রতিরোধের যুক্ত। amyloid fibrils (গ্লাইসোপ্রোটিন), নেতৃস্থানীয় ভূমিকা প্রত্যাহার conformational lability amyloid অগ্রদূত amyloidosis প্রতিটি টাইপ নির্দিষ্ট প্রোটিন amyloidogenic কারণের মধ্যে এর বিষমসত্ত্বতা সত্ত্বেও, যা মূল্যহীন জিনিস বিষয়বস্তুর 80% ছুঁয়েছে।

অ্যামোলেডের অন্যান্য প্রোটিনগুলির মধ্যে, তথাকথিত অ্যামোলেড পি-কম্পোনেন্ট, লিভার দ্বারা সংশ্লেষিত তীব্র ফেজ প্রোটিনের একটি ডেরিভেটিভ, স্ট্রাকচারাল সি-রিঅ্যাক্টিভ প্রোটিনের অনুরূপ, বিশেষ গুরুত্ব। সেলুলার আনুপাতিকতা আটকানোর ক্ষমতা প্রদাহজনিত প্রতিক্রিয়া সীমিত এবং অটোআইম্যুনিটি ব্লক করার জন্য এ্যামাইলয়েড পি প্রোটিনের জড়িতিকে ব্যাখ্যা করে। অ্যামিয়্যয়েড গঠনতে, পি-কম্পোনেন্ট অ্যামোলেড-ম্যাক্রোফেজ ম্যাক্রোফেজগুলি দ্বারা তেজস্ক্রিয় জীবাণু দ্বারা রক্ষা করে। প্রধান প্রোটিন উপর নির্ভর করে, যা amyloid fibrils অংশ, বিভিন্ন ধরনের amyloidosis পৃথক করা হয়।

trusted-source[7], [8], [9], [10], [11], [12]

এএ- amyloidosis

এই গ্রুপ প্রতিক্রিয়াশীল (সেকেন্ডারি) amyloidosis অন্তর্ভুক্ত; সবচেয়ে ঘন ঘন এটা কারণ - ফোলানো বাত (30-50%), দীর্ঘস্থায়ী পূঁজযুক্ত ধ্বংসাত্মক রোগ (অস্থির প্রদাহ, bronchiectasis), প্রদাহজনক পেটের রোগ (ulcerative কোলাইটিস, Crohn এর রোগ), যক্ষা, টিউমার (সাধারণত লিম্ফোমা এবং রিনাল সেল কার্সিনোমা)। পর্যাবৃত্ত রোগ - কে হবে AA amyloidosis এছাড়াও kriopirinopatiyah amyloidosis (পারিবারিক পর্যায় জ্বর ছুলি এবং বধিরতা সঙ্গে মিলিত উদাঃ, Muckle-ওয়েলস সিন্ড্রোম) এ অন্তর্ভুক্ত।

পর্যায়ক্রমিক ডিজিজ (পারিবারিক ভূমধ্য জ্বর) - ভূমধ্য বাসিন্দাদের থেকে উদ্ভূত উত্তরাধিকার সূত্রে স্বয়ংক্রিয়ভাবে পিছু হটা মোড সঙ্গে একটি রোগ: ইহুদী, আরমেনীয়, অন্তত আরব, তুর্কি, গ্রীস, ইতালি, উত্তর আফ্রিকার উপকূলের মানুষ। নির্বীজ serozity এর পৌনঃপুনিক আক্রমণের (উক্ত ঝিল্লীর প্রদাহ, প্লুরিসি রোগে আক্রান্ত, synovitis), পেট, বুক ব্যথা দ্বারা উদ্ভাসিত, জয়েন্টগুলোতে মামলার 20-40% এর মধ্যে জ্বর সঙ্গে মিলিত দ্বারা চিহ্নিত amyloidosis উন্নয়ন বাড়ে। ক্ষত, একটি পারিবারিক রোগ এবং শৈশবে রোগের সূত্রপাত জাতিগত প্রকৃতির উপর ভিত্তি করে নির্ধারিত সময়ের রোগের বংশগত প্রকৃতির ধৃষ্টতা। 1997 সালে রোগের জেনেটিক ধারণাটি নিশ্চিত করা হয়েছিল, যখন ক্রোমোজোম 16 এর ছোট বাহুতে MEFV জিন (Mediterranian Fever) সনাক্ত করা হয়েছিল। MEFV জিন, প্রধানত নিউট্রফিলিস দ্বারা প্রকাশ করে, পাইরিন প্রোটিন (ম্যারানোস্ট্রিনো) এর সংশ্লেষণটি এনকোড করে। আধুনিক ধারণা অনুযায়ী, পিরিন নিউট্রাফিলের প্রদাহজনক প্রতিক্রিয়া প্রধান নিয়ন্ত্রক। পর্যায়ক্রমিক রোগের বিকাশের সাথে সংশ্লিষ্ট পাইরিন জিনের 20 টিরও বেশি পরিবর্তন হয়। এই পরিব্যক্তি ত্রুটিপূর্ণ প্রোটিন সংশ্লেষণ ফলে এবং, অবশেষে, নিয়ন্ত্রণ neutrophil প্রদাহ, স্থায়ী প্রো-প্রদাহী সম্ভাব্য সংরক্ষণ একটি লঙ্ঘন করতে।

কমিউনিকেশন বংশগত দীর্ঘস্থায়ী প্রদাহজনক রোগ ও তার হবে AA amyloidosis জটিল পর্যায় রোগ amyloidosis করার জন্য একটি জিনগত প্রবণতা অনুমান নেতৃত্বাধীন হয়েছে। এই রোগ amyloidosis এর বংশগত প্রকৃতির ধারণা একটি দীর্ঘ সময়ের জন্য চলছিলো যার যে এটি amyloid গৌণ amyloidosis ultrastructure (এএ প্রোটিন), যা, প্রতিক্রিয়াশীল পর্যায়ক্রমিক রোগ amyloidosis আরোপ করতে পারবেন পৌনঃপুনিক নির্বীজ প্রদাহ ফলে উন্নয়নশীল সঙ্গে একটি বোন অসঙ্গতি সত্ত্বেও। ক্রোমোজোম 11, SAA একটি দায়ী জিনের শুধু আবিষ্কারের, এবং তার পরিব্যক্তি সনাক্তকরণ পর্যাবৃত্ত রোগ এবং amyloidosis একটি সাধারণ জিনগত প্রকৃতির হাইপোথিসিস খণ্ডন, এবং পরবর্তীটি গৌণ চরিত্র চিনতে অনুমোদিত।

এএ-অ্যামাইয়াম সিরাম প্রোটিন অগ্রদূত SAA থেকে গঠিত - তীব্র ফেজ প্রোটিন, সাধারণত হেপাটোসাইটস দ্বারা সংশ্লেষিত, নিউট্রাফিলস এবং টিস্যু পরিমাণে fibroblasts। ইন্ল্লাকিনস-1 ও -6, টিএনএফ-এ প্রদাহ, টিউমার বৃদ্ধির প্রতিক্রিয়ায় এটির ঘনত্ব উল্লেখযোগ্যভাবে বৃদ্ধি পায়। রক্তে SAA এর উপাদানের বৃদ্ধি AA-amyloidosis- এর রোগজগতে একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।

যাইহোক, শুধুমাত্র SAA এর একটি উচ্চ ঘনত্ব amyloidosis বিকাশের জন্য যথেষ্ট নয় - এটা প্রারম্ভিক প্রোটিন amyloidogenicity আছে যেও আবশ্যক। মানব জিনোটাইপ 4 SAA প্রোটিনকে এনকোড করে, যার মধ্যে SAA1 এবং SAA2 একক পর্যায়ে প্রোটিনগুলির অন্তর্গত। মানুষের মধ্যে amyloidosis উন্নয়ন SAA1 এর উদ্ধৃত সঙ্গে যুক্ত করা হয়; SAA1 এর 5 টি প্রজাতি রয়েছে, এর মধ্যে 1a / a এবং 18 isotypes সর্বোচ্চ আমলোমেডজেনজিসাইটিস। amyloidogenesis চূড়ান্ত পদক্ষেপ - amyloid অগ্রদূত প্রোটিন monocytes-ম্যাক্রোফেজ পৃষ্ঠের ঝিল্লি সঙ্গে যুক্ত proteases দ্বারা অসম্পূর্ণ বিদারণ তৈরি এর সূক্ষ্ম অংশ গঠন। অ্যালাইয়েড ফাইব্রিলের মধ্যে এএ প্রোটিনের পরবর্তী সংমিশ্রণ ম্যাক্রোফেজগুলির উপর ঝিল্লি এনজাইমগুলির সক্রিয় প্রভাবের সাথেও ঘটে। এই ম্যাক্রোমুলাকুলার জটিলতার অ্যামোলেড ফাইব্রিলের স্থিতিশীলতা এবং তীব্র হ্রাস মূলত পি কম্পোনেন্ট এবং Polysaccharide interstitium সঙ্গে মিথস্ক্রিয়া যোগ করার কারণে।

এএ-আমালোয়েডসাসের সাথে, অ্যামিলয়েড বিভিন্ন অঙ্গগুলিতে পাওয়া যায়: কিডনি, লিভার, স্পি্ন, অ্যাড্রনাল, গ্যাস্ট্রোইনটেস্টাইনাল ট্রাটিট। যাইহোক, ক্লিনিকাল ছবি এবং প্রাক্কলন রেনাল ক্ষতি দ্বারা নির্ধারিত হয়।

trusted-source[13], [14], [15], [16],

আওয়ামী লীগ-amyloidosis

আওয়ামী লীগ-amyloidosis দ্বারা প্রাথমিক (ইডিওপ্যাথিক) amyloidosis, এবং একাধিক মেলোমা, যা তিনি রোগীদের 7-10% বিকাশ সঙ্গে যুক্ত amyloidosis হয়। আধুনিক ধারণার মতে, প্রাথমিক আল-amyloidosis এবং মেলোমা (উভয় amyloidosis সঙ্গে যুক্ত, এবং এটি সঙ্গে মিলিত হয় না) একটি একক বি-লিম্ফোসাইটিক dyscrasias কাঠামোর মধ্যে বিবেচনা করা হয় - বাড়তি monoclonal ইমিউনোগ্লোব্যুলিন উৎপাদন অস্থি মজ্জা ক্ষেত্রে প্লাসমা কোষ অথবা B কোষের অস্বাভাবিক ক্লোনস বিস্তার , যা amyloidogenicity আছে। সঙ্গে অগ্রদূত প্রোটিন amyloidosis আল-monoclonal হালকা চেইন immunoglobulins, যা নাম সংক্ষেপ এল, থেকে আসে বিবেচনা যেখানে যখন প্রাথমিক হালকা চেইন amyloidosis হবে AA-টাইপ, টাইপ করার চেয়ে আরও বেশি কিছু 3-ভাঁজ একাধিক মেলোমা মতো দ্বারা চিহ্নিত করা হয় কে-টাইপের হালকা চেইনগুলির প্রবক্ততা আওয়ামী লীগ-amyloid গঠন polypeptide অ্যাগ্রিগেশন করতে সক্ষম টুকরা গঠন তাত্পর্যপূর্ণ লঙ্ঘন proteolysis হালকা চেইন হয়।

AL-amyloidosis হল একটি সাধারণ প্রক্রিয়া যা হৃদরোগ, কিডনি, গ্যাস্ট্রোইনটেস্টাইনাল ট্র্যাক্ট, স্নায়ুতন্ত্র এবং ত্বকের একটি প্রাথমিক জখম।

trusted-source[17], [18], [19], [20], [21],

ATTR-amyloidosis

ATTR-amyloidosis পরিবার amyloid polyneuropathy, অটসোমাল প্রভাবশালী টাইপ মধ্যে উত্তরাধিকারসূত্রে প্রাপ্ত, এবং প্রথাগত senile amyloidosis। এই ফর্মে অগ্রদূত প্রোটিন transthyretin amyloidosis হয় - prealbumin উপাদান যকৃত দ্বারা সংশ্লেষিত অণু thyroxine পরিবহন প্রোটিনের কাজটি করে থাকে।

এটি প্রতিষ্ঠিত হয়েছে যে বংশগত ATTR-amyloidosis জিন এনকোডিং transthyretin একটি মিউটেশনের ফলাফল, যা TTR অণু মধ্যে অ্যামিনো অ্যাসিড প্রতিস্থাপন দিকে বাড়ে। উপজাতীয় amyloid নিউরোপ্যাথি বিভিন্ন ধরনের আছে: পর্তুগিজ, সুইডিশ, জাপানি এবং অন্যান্য অনেক। অধিকাংশ ঘন বৈকল্পিক পরিবার (পর্তুগিজ) অণু transthyretin methionine এর এন-শেষ থেকে 30 তম অবস্থানে সালে ভ্যালিন, যা অগ্রদূত প্রোটিন বৃদ্ধি এবং amyloidogenic amyloid fibrils মধ্যে নিজের পলিমারাইজেসন সমাধা দ্বারা প্রতিস্থাপিত হয়। ট্রান্থিট্রেটিনের বিভিন্ন রূপগুলি পরিচিত, যা বংশগত নিউরোপ্যাথি বিভিন্ন ক্লিনিকালের ধরন ব্যাখ্যা করে।

ক্লিনিক্যালভাবে, এই রোগটি প্রগতিশীল পেরিফারাল এবং উদ্ভিজ্জ নিউরোপ্যাথি দ্বারা চিহ্নিত করা হয়, যা হৃদরোগ, কিডনি এবং বিভিন্ন ডিগ্রির অন্যান্য অঙ্গগুলির সংমিশ্রণে মিলিত হয়।

স্বাভাবিক ট্রানস্টেরেটিনে বয়স-সম্পর্কিত যৌনাঙ্গের পরিবর্তন, দৃশ্যত, তার অ্যামিলোডজেনজিকতা বৃদ্ধির ফলে 70 বছরের পর থেকে সিস্টেমিক সিনিয়্যাল অ্যামিলাইডোসিস বিকশিত হয়। গর্ভাবস্থার অ্যামিলাইডোসিসের লক্ষ্যবস্তুগুলি হল হৃদপিণ্ড, মস্তিষ্কের পাত্র এবং এরাটি।

trusted-source[22], [23], [24]

অন্যান্য ফর্ম amyloidosis

এ্যামোয়েডোসাসের পরিবারগুলির ফর্মগুলিও আরও বিরল অ্যাজেল, এবিআইব, এলিসের মধ্যে রয়েছে, যার মধ্যে গ্লিসোলিনের মিউট্যান্ট ফর্ম, ফাইব্রিনোজেন, লুইসাইমাইম যথাক্রমে এ্যামোলোডজেনিক।

Amyloidosis এই ফর্ম উদীয়মান রেনাল সম্পৃক্ততা পরিলক্ষিত কিন্তু gelsolinovogo amyloidosis জাল nephropathy কর্নিয়ার যথোপযুক্ত পুষ্টির অভাব ও পেরিফেরাল স্নায়ুরোগ (প্রাথমিকভাবে করোটিসঙ্ক্রান্ত স্নায়ু প্রভাবিত করে) সঙ্গে একযোগে দ্বারা চিহ্নিত সঙ্গে।

বর্তমানে, অধিক 20 amyloidogenic প্রজন্মের প্রোটিন এবং, সেই অনুযায়ী, amyloidosis এর ক্লিনিকাল ফর্ম পরিচিত হয়। সুতরাং, পি-amyloid আল্জ্হেইমের অসুখ, AIAPP-amyloid অঙ্গসংস্থানসংক্রান্ত ভিত্তি - ডায়াবেটিস টাইপ 2 অবশ্য amyloidosis এই রূপের জন্য কিডনি রোগ সাধারণত উল্লেখযোগ্য ক্লিনিকাল মান আছে না।

এপি এম-অ্যামিলাইডোসিস (দীর্ঘস্থায়ী হিমোডায়ালাইসিসের সাথে যুক্ত) নেফ্রোলজিক্যাল প্র্যাক্টিসের মধ্যে অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ। এ্যামোয়েডোসাসের এই ফর্মের প্রোটিন অগ্রদূত, বিটা ২- মাইক্রোজালোবুলিন, সাধারণত রক্ত, প্রস্রাব, সেরিব্রোসোপাইনাল ফ্লুইড এবং স্নোয়োলিয়াল তরলগুলিতে উপস্থিত থাকে। স্বাভাবিক কিডনি ফাংশন দিয়ে, রক্তে তার ঘনত্ব 1-2 মিলিগ্রাম / ল। এই প্রোটিন কিডনি গ্লোমারুলাস ফিল্টার করা হয় এবং প্রক্সিমেইল নলগুলিতে পুনর্ব্যবহারের পর মেটাবলিজাইজ করা হয়। ক্রনিক রেনাল ব্যর্থতা বিটা ঘনত্ব রোগীদের ক্ষেত্রে 2 রক্ত বৃদ্ধি, creatinine বিষয়বস্তুর সঙ্গে সম্পর্কিত এ -microglobulin কিন্তু সর্বোচ্চ মান (20-70 বার স্বাভাবিকের চেয়ে উচ্চতর মধ্যে), এটা নিয়মিত শরীরে হেমোডায়ালিসিস কয়েক বছর ছুঁয়েছে। যেহেতু বিটা 2- মাইক্রোজালোবুলিন প্রক্রিয়াটির সময় সরানো হয় না, তবে চিকিত্সা বা 7 বছরের বেশি সময় ধরে এ্যামোয়েডোসাসের উন্নয়নের জন্য পূর্বশর্ত প্রয়োজন। 60 বছরের বেশি বয়সী রোগীদের মধ্যে ডায়াবেজড অ্যামিলাইডোসিস দ্রুত বিকশিত হয়। ডায়াবেজড অ্যামোলোয়েডাসের রোগজাতকরণের অগ্রগতি প্রোটিনের উচ্চ ঘনত্ব ছাড়াও, অন্য কারণগুলি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। Amyloidogenic বিটা 2 অসম্পূর্ণ proteolysis থেকে microglobulin বৃদ্ধির সাইটোকিন (Interleukin-1 এবং -6, TNF-ক), যার পণ্য উদ্দীপিত monocytes উপাদান dialysate এবং ডায়ালিসিস ঝিল্লির কর্ম সঙ্গে যুক্ত। এটি পাওয়া গেছে যে বিটা ২- মাইক্রোজালোবুলিনের উচ্চ কোলাজেন-বাঁধনশীল কার্যকলাপ রয়েছে, যা রক্ত বৃদ্ধিতে তার ঘনত্ব বৃদ্ধির ফলে। উপরন্তু, এটা বিটা সম্বন্ধ দেখায় 2 -microglobulin glycosaminoglycans, যা গ্রন্থিসম্বন্ধীয় টিসুর সাহায্যে amyloid fibrils এর পক্ষপাতমূলক এজাহার ব্যাখ্যা হতে পারে তরুণাস্থি করতে। এই ধরনের amyloidosis মধ্যে, হাড় এবং periouricular টিস্যু ক্ষতি, কমপক্ষে জাহাজ জন্য উল্লেখ করা হয়।

এ্যামোয়েডোসিস এর শ্রেণীবিভাগ

সম্প্রতি পর্যন্ত, অ্যামিলাইডোসিসের সাধারণভাবে গৃহীত শ্রেণীবিভাজন রোগের উপস্থিতি যার ফলে এটির উপস্থিতি ছিল। পরে সিরাম amyloid অগ্রদূত প্রোটিন বিভিন্ন কারণে দেখানো হয়েছিল যে বিষমসত্ত্বতা, এবং এই প্রোটিন ধরনের সঙ্গে রোগের ক্লিনিকাল ধরনের একটি সম্পর্ক রয়েছে বায়োকেমিক্যাল অগ্রদূত প্রোটিন কোন প্রকার উপর ভিত্তি করে amyloidosis শ্রেণীবিন্যাস প্রতিষ্ঠিত হয়েছে।

Amyloid প্রোটিন

প্রোটিন অগ্রদূত

এ্যামোয়েডোসিসের ক্লিনিকাল ফর্ম

হবে AA

SAA-প্রোটিন

ক্রনিক প্রদাহজনক রোগের মধ্যে সেকেন্ডারি এ্যামোয়েডোসিস, পর্যায়ক্রমিক অসুস্থতা এবং ম্যাকলিন ওয়েলস সিন্ড্রোম সহ

আওয়ামী লীগ

লাম্বা, ইমিউনোগ্লোবুলিনের হালকা চেইন

রক্তরস কোষের অ্যামিলাইডোসিস অডিপাসিটি হল অরিজিপ্যাথিক, ম্যালোলোমা রোগ এবং ওয়ালডেনস্ট্রোম ম্যাকোগ্লোবুলিনিমিয়া

ATTR

Transthyretin

পলিনোরোপ্যাথিক, কার্ডিওথিক এবং অন্যান্য অ্যামিলাইডোসিসের পারিবারিক ফর্মগুলি, পদ্ধতিগত স্ফীতিশীল অ্যামোলোয়েডিসিস

Abeta2M বিটা ২- মাইক্রোগ্লোবুলিন ডায়ালিসিস এ্যামোয়েডোসিস

Agel

Gelsolin

ফিনিশ পরিবার amyloid polyneuropathy

নিবন্ধ দেখুন AApoAI

এপুলপোপ্রেনিস এআই

অ্যামিলাইড পলিনোওপ্যাথি (টাইপ III, ভ্যান অ্যালেন অনুযায়ী, 1956)

AFib

Fibrinogen

অ্যামোলেড নেফ্রোপ্যাথি

পি

বিটা প্রোটিন

অ্যালজাইমারের রোগ, ডাউনস সিনড্রোম, মস্তিষ্কে অ্যামিলাইডোসিস (হল্যান্ড) সহ বংশগত রক্তক্ষরণ

APrpscr

প্রিয়ন প্রোটিন

গ্যাস্টম্যান-স্ট্রাস্লার-স্কিঙ্কারের ক্রুটজ্ফেল্ড-জাকব রোগের রোগ

AANF

অ্যাট্রিয়ার ন্যাট্রিয়রেটিক ফ্যাক্টর

Atria এর বিচ্ছিন্ন amyloidosis

AIAPP

Amylin

টাইপ ২ ডায়াবেটিস, ইনসুলিন-নম্বর সহ ল্যাঙ্গারহানসদের দ্বীপগুলিতে বিচ্ছিন্ন amyloidosis

ACL

Procalcitonin

ক্ষতিকারক থাইরয়েড ক্যান্সার দিয়ে

ACys

সিস্ট্যাটিন সি

মস্তিষ্কে অ্যামিলাইডোসিস (আইসল্যান্ড) সাথে বংশগত রক্তক্ষরণ

Amyloidosis সব ধরনের বর্তমান এই শ্রেণীবিভাগ অনুযায়ী সংক্ষিপ্ত করা হয়, যা প্রথম অক্ষর বড় একটি "amyloidosis" এবং পরে ঘোরা - amyloid প্রোটিন এ, এল - - হালকা চেইন immunoglobulins, TTR এর - প্রধান fibrillar প্রোটিন amyloid একটি নাম সংক্ষিপ্ত transthyretin, P2M - beta2- microglobulin এবং অন্যদের। একটি ক্লিনিকাল দৃষ্টিকোণ থেকে এটা amyloidosis এর পদ্ধতিগত বা সাধারণ ও স্থানীয় ফরম বরাদ্দ করা যুক্তিযুক্ত। বিবেচিত হবে AA, আওয়ামী লীগের, ATTR এবং Abeta প্রধান পদ্ধতিগত ফরম মধ্যে 2 এম-amyloidosis।

trusted-source[25], [26], [27], [28]

Translation Disclaimer: For the convenience of users of the iLive portal this article has been translated into the current language, but has not yet been verified by a native speaker who has the necessary qualifications for this. In this regard, we warn you that the translation of this article may be incorrect, may contain lexical, syntactic and grammatical errors.

You are reporting a typo in the following text:
Simply click the "Send typo report" button to complete the report. You can also include a comment.