^

স্বাস্থ্য

A
A
A

থাইরয়েড হরমোনের সংশ্লেষণ, স্রাব এবং বিপাক

 
, মেডিকেল সম্পাদক
সর্বশেষ পর্যালোচনা: 19.10.2021
 
Fact-checked
х

সমস্ত আইলাইভ সামগ্রী চিকিত্সাগতভাবে পর্যালোচনা করা হয় অথবা যতটা সম্ভব তাত্ত্বিক নির্ভুলতা নিশ্চিত করতে প্রকৃতপক্ষে পরীক্ষা করা হয়েছে।

আমাদের কঠোর নির্দেশিকাগুলি রয়েছে এবং কেবলমাত্র সম্মানিত মিডিয়া সাইটগুলি, একাডেমিক গবেষণা প্রতিষ্ঠানগুলির সাথে লিঙ্ক করে এবং যখনই সম্ভব, তাত্ত্বিকভাবে সহকর্মী গবেষণা পর্যালোচনা। মনে রাখবেন যে বন্ধনীগুলিতে ([1], [2], ইত্যাদি) এই গবেষণায় ক্লিকযোগ্য লিঙ্কগুলি রয়েছে।

আপনি যদি মনে করেন যে আমাদের কোনও সামগ্রী ভুল, পুরানো, বা অন্যথায় সন্দেহজনক, এটি নির্বাচন করুন এবং Ctrl + Enter চাপুন।

টি 4 এবং টি 3 এর অগ্রদূতটি হচ্ছে আমিনো এসিড এল টাইরোসাইন। টাইরোসিনের ফেনালিক রিংতে আয়োডিন যোগ করলে মোনো- বা ডায়োডাইটোসাইন গঠিত হয়। যদি একটি দ্বিতীয় phenolic রিং একটি অ্যারের বন্ধুর সাহায্যে টাইরোসাইন সংযুক্ত করা হয়, তাহলে tyronine গঠিত হয়। একবারে দুই বা উভয় প্রত্যেকটি thyronine phenolic রিং অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ থেকে সম্মান সঙ্গে মেটা অবস্থানে এক বা দুই আয়োডিন পরমাণু যোগ দিতে পারে। একটি 3,5,3 ', 5'-tetraiodothyronine T4predstavlyaet ও টি 3 - .. 3,5,3'-triiodothyronine, অর্থাত্, এটি "বাইরের" এ কম এক আয়োডিন পরমাণু রিং (অ্যামিনো গ্রুপ বর্জিত) রয়েছে। একটি "অভ্যন্তরীণ" রিং T থেকে আয়োডিন পরমাণু সরানোর যখন 4 3,3'.5'-triiodothyronine বা বিপরীত রূপান্তরিত হয় (বিপরীত) টি 3 (পিটি 3 )। Diiodothyronine তিনটি ফর্ম (3 ', 5'-টি , 3,5-টি বা 3,3'-টি ) এ বিদ্যমান হতে পারে। Tetraiodo এবং triiodothyroacetic অ্যাসিড যথাক্রমে টি 4 বা টি 3 এমিনো গোষ্ঠী থেকে cleaved হয় , যখন। থাইরয়েড হরমোনের অণুর স্থানিক কাঠামো মহান নমনীয়তা এবং ক্ষারযুক্ত পাশ থেকে সম্পর্ক উভয় thyronine রিং আবর্তনের দ্বারা সংজ্ঞায়িত, রক্তরস প্রোটিন এবং সেল রিসেপ্টর থেকে বাঁধাই থেকে এই হরমোনের মিথষ্ক্রিয়া একটি উল্লেখযোগ্য ভূমিকা পালন করে।

আয়োডিনের প্রধান প্রাকৃতিক উৎস হল সামুদ্রিক পণ্য। মানব আয়োডিন (iodide উপর ভিত্তি করে) ন্যূনতম দৈনন্দিন প্রয়োজন - প্রায় 80 .mu.g, কিন্তু কিছু অঞ্চলে prophylactically প্রযোজ্য লবণ iodide খরচ 500 মিলিগ্রাম / দিন পৌঁছাতে পারে। আয়োডাইড বিষয়বস্তু তার সংখ্যা, যা গ্যাস্ট্রোইনটেস্টাইনাল নালীর থেকে সরবরাহ করা হয়, কিন্তু থাইরয়েড এর "লিক" (সাধারণত মিলিগ্রাম / দিন প্রায় 100), এবং iodothyronines এর পেরিফেরাল deiodination দ্বারা না শুধুমাত্র নির্ধারিত হয়।

থাইরয়েড গ্রন্থি রক্তক্ষরণ থেকে আয়োডাইডকে কেন্দ্রীভূত করার ক্ষমতা রাখে। উদাহরণস্বরূপ অন্যান্য টিস্যুর অনুরূপ ক্ষমতা আছে, গ্যাস্ট্রিক শ্লেষ্মা এবং লালা গ্রন্থি। follicular epithelium energozavisim মধ্যে প্রক্রিয়া iodide স্থানান্তর, স্যাচুরেটেড এবং সোডিয়াম, সোডিয়াম-পটাসিয়াম-এডিনসিন triphosphatase (ATPase) এর ঝিল্লি পরিবহন বিপরীত সঙ্গে ইন্টারফেস। iodide স্থানচ্যুতি সিস্টেম কঠোরভাবে নির্দিষ্ট নয় এবং অন্যান্য anions (perchlorate এবং thiocyanate pertechnetate) যা থাইরয়েড গ্রন্থি দ্বারা iodide জমে প্রক্রিয়ার প্রতিযোগিতামূলক ইনহিবিটর্স হয় একটি সংখ্যা সেল বিতরণ নির্ধারণ করে।

ইতিমধ্যেই উল্লিখিত হিসাবে, আয়োডিন ছাড়াও, থাইরয়েড হরমোন একটি উপাদান হল tyronine, যা প্রোটিন অণুর অভ্যন্তরে গঠিত হয় - হাইড্রোলোবুলিন তার সংশ্লেষণ থাইরয়েড কোষে ঘটে। থেরিডোগ্লোবুলিনের 75% এর মধ্যে রয়েছে থাইরয়েড গ্রন্থিের যে কোনও সময়ে প্রোটিনের সংশ্লেষযুক্ত এবং 50% সংশ্লেষিত।

হাইড্রোলোবুলিন অণুতে টাইরোসিন অবশিষ্টাংশের সাথে কোষে প্রবেশ করে আয়োডাইড অক্সিডাইজড এবং covalently সংযুক্ত হয়। কোষে অক্সিডেসন এবং টাইরোসলেল অবশিষ্টাংশ উভয়ই পেরেকিডেজ দ্বারা আক্রান্ত হয়। যদিও আয়োডিনের সক্রিয় ফর্ম, আইডিনেটেড প্রোটিন, সঠিকভাবে পরিচিত হয় না, তবে এই ধরনের আইওডিনেশনের আগে (যেমন, আইডাইন সংযোজন প্রক্রিয়া) হাইড্রোজেন পারক্সাইড গঠন করা উচিত। সমস্ত সম্ভাবনার মধ্যে, এটি NADH-cytochrome B- বা NADPH-cytochrome C-reductase দ্বারা উত্পাদিত হয়। হায়াগলবুলিন অণুতে টাইরোসিল এবং মোনোডোডো-থেরো অবশিষ্টাংশ উভয়ই আইওডাইজেশনের সম্মুখীন হয়। এই প্রক্রিয়াটি অবস্থিত অ্যামিনো এসিডগুলির বেশ কয়েকটি প্রকারের প্রভাবের পাশাপাশি থেরগলোবুলিনের তৃণভূমি গঠনে প্রভাবিত। পেরোকিডেজ একটি ঝিল্লি-আবদ্ধ এনজাইম জটিল, কৃত্রিম গোষ্ঠী যা হেম তৈরি করে। এনজাইম কার্যকলাপ প্রকাশের জন্য হিমাতক গ্রুপিং একেবারে অপরিহার্য।

অ্যামিনো অ্যাসিডের আয়োডিনেশন তাদের ঘনীভূতকরণের পূর্বে, যেমন, টাইরোনাইন কাঠামোর গঠন। আধুনিক প্রতিক্রিয়া অক্সিজেনের উপস্থিতি প্রয়োজন এবং উদাহরণস্বরূপ pyruvic অ্যাসিড, যা পরে thyroglobulin গঠিত অবশিষ্টাংশ yodtirozilnomu করার জোড়া জন্য, একটি সক্রিয় metabolite iodotyrosines এর মধ্যবর্তী গঠনের মাধ্যমে সম্পন্ন করা যেতে পারে। কোলেস্টেরল প্রক্রিয়া বিদ্যমান থাকলেও, এই প্রতিক্রিয়াটি থিয়োরিন পেরক্সিডেজ দ্বারাও অনুঘটকী হয়।

পরিপক্ক হাইড্রোলবোলিনের আণবিক ওজন হল 660,000 ডাল্টন (অবক্ষেপন সমমান) 19। এটি দৃশ্যত একটি অনন্য তৃণভূমি গঠন যা আইওডট্রোসিল অবশিষ্টাংশের ঘনত্বকে ঘনীভূত করে। প্রকৃতপক্ষে, এই প্রোটিন মধ্যে টাইরোসাইন কন্টেন্ট অন্যান্য প্রোটিন যে থেকে সামান্য, এবং তাদের মধ্যে যে কোনো tyrosyl অবশিষ্টাংশ iodination ঘটতে পারে। যাইহোক, ঘন ঘন প্রতিক্রিয়া একটি উচ্চ মাত্রায় উচ্চ কার্যকারিতা সঙ্গে সঞ্চালিত হয়, সম্ভবত শুধুমাত্র হরিগ্রালবুলিন মধ্যে।

নেটিভ হাইড্রোলোবুলিনে আয়োডিন এসিডের বিষয়বস্তু আয়োডিনের প্রাপ্যতার উপর নির্ভর করে। diiodotyrosine (ডিআইটি), 2 - - টি সাধারণত thyroglobulin 6 তলানি monoiodotyrosine (এমআইটি), 4 এর মধ্যে রয়েছে আয়োডিন 0.5% রয়েছে 4 এবং 0.2 - TS প্রোটিন অণু। বিপরীতটি টি 3 এবং ডায়োডায়থ্রোনাইনিন্স খুব ছোট পরিমাণে উপস্থিত। যাইহোক, আয়োডিন ঘাটতি পরিপ্রেক্ষিতে এই অনুপাত লঙ্ঘিত হয়: এম আইটি / ডিআইটি বৃদ্ধির অনুপাত ও টি 3 / টি 4, যে, আয়োডিন অভাবজনিত থাইরয়েড সক্রিয় gormogeneza ডিভাইস হিসাবে বিবেচনা করা হয় যেমন টি 3 টি তুলনায় উচ্চতর বিপাকীয় কার্যকলাপ নেই 4

থাইরয়েড follicular এক দিক নির্দেশ কোষে thyroglobulin সংশ্লেষণ প্রক্রিয়া পর্যালোচনা মূলগত ঝিল্লি এবং আরও কাছে অগ্রস্থিত থেকে - আঠাল স্থান। বিনামূল্যে থাইরয়েড হরমোন গঠন এবং রক্তে তাদের প্রবেশের একটি বিপরীত প্রক্রিয়া অস্তিত্ব উপলব্ধি করে। পরেরটি বেশ কয়েকটি পর্যায়ে রয়েছে। প্রাথমিকভাবে colloid thyroglobulin বন্দী প্রসেস অগ্রস্থিত ঝিল্লি microvilli রয়েছে, বুদবুদ pinocytosis বিরচন। তারা ফ্লেনিকুলার কোষের সাইথলোমম মধ্যে স্থান করে, যেখানে তারা কলোয়েডাল ড্রপ্স বলে। পরিবর্তে, তারা মাইগ্রেমস দিয়ে ফেজ করে, ফাগোলিসোসাম তৈরি করে, এবং তাদের মিশ্রণে বেস্যাল কোষের ঝিল্লিতে মাইগ্রেট করে। এই প্রক্রিয়ার সময়, থেরোগলবুলিনের proteolysis সঞ্চালিত হয়, যার মধ্যে টি 4 এবং টি 3 গঠিত হয় । পরবর্তীতে ফুসফুসীয় কোষগুলি রক্তে ছড়িয়ে পড়ে। সেল নিজেই, টি 4 এর আংশিক ডিয়িডিডিনেশন টি 3 টি গঠন নিয়েও ঘটে । কিছু আইওডোথেরোজিনস, আয়োডিন এবং ক্ষুদ্র পরিমাণ হাইড্রোলোবুলিনও রক্তের প্রবাহে প্রবেশ করে। আধুনিক পরিস্থিতিতে অটোইমিউন থাইরয়েড রোগ, যা thyroglobulin করার অ্যান্টিবডি রক্তে উপস্থিতি দ্বারা চিহ্নিত করা হয় প্যাথোজিনেসিসের ধী অপরিহার্য। তার আগে ধারণা বিপরীতে, যা অনুযায়ী টিস্যু এবং থাইরয়েড thyroglobulin ক্ষতি সঙ্গে যুক্ত এমন স্বয়ংক্রিয় অ্যান্টিবডি গঠন রক্ত আঘাত, এখন প্রমাণ স্বাভাবিক আছে এবং thyroglobulin আসে।

Follicular কোষের সাইটোপ্লাজমে মধ্যে thyroglobulin এর আভ্যন্তরীণ proteolysis প্রক্রিয়ায় না শুধুমাত্র iodtironiny পশা কিন্তু বড় পরিমাণে iodotyrosines প্রোটিন রয়েছে। তবে, টি অসদৃশ 4 ও টি 3 তারা দ্রুত মাইক্রোসোমাল ভগ্নাংশ উপস্থিত এনজাইম iodide গঠনের deiodinated করছে। আধুনিকের বৃহত্তর অংশটি পুনর্বিবেচনা করার জন্য থাইরয়েড গ্রন্থিতে ফুটিয়ে তোলা হয়, তবে এটির কিছুটি এখনও রক্তের কোষ ছেড়ে দেয়। Deiodination iodotyrosines থাইরয়েড গ্রন্থি মধ্যে রক্তরস থেকে এই anion পরিবহনের চেয়ে থাইরয়েড হরমোনের একটি নতুন সংশ্লেষের জন্য 2-3 গুণ বেশি iodide প্রদান করে, এবং সেইজন্য সংশ্লেষণ yodt-ironinov বজায় রাখতে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।

দিনের মধ্যে, থাইরয়েড গ্রন্থি 80-100 μg টি 4 টি উত্পাদন করে । রক্তে এই যৌগটির অর্ধ-জীবন 6-7 দিন। প্রতিদিন, শরীর নিঃসৃত টি প্রায় 10% প্রায় ভেঙে পড়েছে 4 । তার ডিগ্রিডেশন হার, টি 3 মত , সিরিাম প্রোটিন এবং টিস্যু তাদের বাঁধাই উপর নির্ভর করে। স্বাভাবিক পরিস্থিতিতে, বেশি 99.95% রক্ত টি উপস্থিত 4 এবং Ts 99.5% রক্তরস প্রোটিনের বাউন্ড। পরের উপায়ে বিনামূল্যে থাইরয়েড হরমোন স্তরের বাফার হিসাবে কাজ করে এবং একই সময়ে তাদের স্টোরেজ জন্য একটি স্থান হিসাবে কাজ। বেশিরভাগ বাইন্ডিং প্রোটিনের মধ্যে টি 4 ও টি 3 বিতরণ পিএল এবং রক্তরশের আয়ন গঠন দ্বারা প্রভাবিত হয়। রক্তরসে প্রায় 80% টি 4 thyroxine বাঁধাই প্রাণী বা উদ্ভিদদেহের কলায় প্রাপ্ত একধরনের প্রোটীন সঙ্গে skompleksirovano (TBG), 15% - সিরাম এলবুমিন সাথে - thyroxine বাঁধাই prealbumin (LSPA), এবং বাকি থেকে। TSH টি 3 % এর 90% বাঁধন করে এবং TSPA এই হরমোনের 5% বাঁধে। এটি সাধারণভাবে গৃহীত হয় যে শুধুমাত্র থাইরয়েড হরমোনের একটি অসম্পূর্ণ ভগ্নাংশ যা প্রোটিনগুলির সাথে সংযুক্ত নয় এবং কোষের ঝিল্লির মধ্য দিয়ে বিস্তারের ক্ষমতা মেটাবোলিকভাবে সক্রিয়। পরম পরিসংখ্যানগুলিতে, সিরাম-এ বিনামূল্যে টি 4 পরিমাণের পরিমাণ ২ এনজি।% এবং টি 3 হল 0.2 এনজি।%। যাইহোক, সাম্প্রতিক সময়ে সম্ভাব্য মেটাবলিক ক্রিয়াকলাপের উপর কয়েকটি তথ্য পাওয়া গেছে এবং থাইয়েড হরমোনের অংশটি টিপিএএর সাথে যুক্ত। রক্ত থেকে কোষগুলিতে হরমোনের সংকেত স্থানান্তর করার জন্য এটি টিএসপিএ একটি অপরিহার্য মধ্যস্থতাকারী।

TSG- এর 63% ডাল্টনগুলির একটি আণবিক ওজন এবং যকৃতে সংশ্লেষিত একটি গ্লাইকোপ্রোটিন। টি 4 এর জন্য তার প্রেম টি 3 এর চেয়ে 10 গুণ বেশি । TSG এর কার্বোহাইড্রেট উপাদান sialic অ্যাসিড দ্বারা প্রতিনিধিত্ব করে এবং হরমোন জটিলতার একটি অপরিহার্য ভূমিকা পালন করে। TSH এর হেপাটিক উত্পাদন এস্ট্রোজেন দ্বারা অনুপ্রাণিত হয় এবং এন্ড্রজেন এবং গ্লুকোকোরোটাইকডের বড় ডোজ দ্বারা আক্রান্ত হয়। উপরন্তু, এই প্রোটিন উত্পাদন মধ্যে জন্মগত বিশৃঙ্খলা আছে, যা রক্ত সেরাম মধ্যে থাইরয়েড হরমোন মোট ঘনত্ব প্রভাবিত করতে পারে।

TPAA এর আণবিক ওজন হল 55,000 ডাল্টন। বর্তমানে, এই প্রোটিন সম্পূর্ণ প্রাথমিক গঠন প্রতিষ্ঠিত হয়। এটির স্পেসিফিক কনফিগারেশনটি কেন্দ্রের মধ্য দিয়ে প্রবাহিত একটি চ্যানেল অণুর অস্তিত্ব নির্ধারণ করে, যেখানে দুটি অভিন্ন বাঁধাই সাইট অবস্থিত। তাদের 4 টির সংমিশ্রণে টি এইচ 4 এর সংমিশ্রণটি হরমোনের দ্বিতীয় সংমিশ্রণ হ্রাস করে। TSH ভালো লেগেছে, LSPA টি জন্য অনেক বেশী সম্বন্ধ রয়েছে 4, টি চেয়ে 3 । আমি ভাবছি কি অন্যান্য এলাকায় LSPA ছোট আকার (21 000), একটি প্রোটিন বিশেষভাবে ভিটামিন এ এই প্রোটিন যোগদান টি জটিল LSPA স্থির রাখে সাথে মিথস্ক্রিয়া আবদ্ধ করতে পারেন 4 । এটা গুরুতর অ থাইরয়েড রোগ, সেইসাথে রোযা, serum TBA স্তরের একটি দ্রুত এবং গুরুত্বপূর্ণ ড্রপ দ্বারা অনুষঙ্গী করা হয় যে গুরুত্বপূর্ণ মনে রাখবেন।

থাইরয়েড অ্যালবামে থাইরয়েড হরমোনের জন্য তালিকাভুক্ত প্রোটিনের সবচেয়ে ক্ষুদ্রতা রয়েছে। যেহেতু অ্যালবামিনের সাথে স্বাভাবিকের সাথে সেরামের উপস্থিত থার্মোড হরমোনের মোট পরিমাণের 5% এর বেশি হয় না, তার স্তরের পরিবর্তনের ফলে আংশিক ঘনত্বের উপর খুব সামান্য প্রভাব থাকে।

ইতিমধ্যেই উল্লিখিত হিসাবে, সিরাম প্রোটিন সঙ্গে হরমোন সংমিশ্রণ শুধুমাত্র টি 3 এবং টি 4 এর জৈবিক প্রভাব বাধা দেয় , কিন্তু উল্লেখযোগ্যভাবে তাদের অবনতি হার ধীর। টন 4 এর 80% পর্যন্ত monodeiodination দ্বারা metabolized হয়। 5'-তম অবস্থানে আইডাইন পরমাণুর বিচ্ছিন্নতার ক্ষেত্রে, টি 3 গঠিত হয়, যা অনেক বেশি জৈবিক ক্রিয়াকলাপ; যখন আয়োডিন 5 ম অবস্থানে আটকে যায়, তখন পিটি 3 গঠিত হয়, যার জৈবিক কার্যকলাপ অত্যন্ত অমূল্য। Monodeyodirovanie টি 4 একটি নির্দিষ্ট অবস্থানে একটি র্যান্ডম প্রক্রিয়া নয় এবং বিভিন্ন কারণের দ্বারা নিয়ন্ত্রিত হয়। যাইহোক, স্বাভাবিক ক্ষেত্রে, উভয় অবস্থানের ডিওডেডেশন সাধারণত সমান হারে আয় হয়। টি অল্প পরিমাণে 4 tetrayodtirouksusnoy অ্যাসিড সেইসাথে সালফিউরিক অ্যাসিড গঠন এবং গ্লুকিউরোনিক সঙ্গে কনজুগেটেড (যকৃতে) এর পিত্ত মধ্যে পরবর্তী রেচন সঙ্গে conjugates deamination এবং decarboxylation ভোগা।

থাইরয়েড গ্রন্থিটির বাইরে টি 4 এর Monodeiodination দেহে টি 3 এর প্রধান উৎস হিসাবে কাজ করে । এই প্রক্রিয়া প্রতি দিনে গঠিত 3 টি টি ২0 এর প্রায় 20-30 μg এর প্রায় 80% সরবরাহ করে । এভাবে টি লুকাইয়া ভাগ 3 থাইরয়েড গ্রন্থি দ্বারা তার দৈনন্দিন প্রয়োজন বেশি 20% নয়। টি Vnetireoidnoe টিএস গঠন 4 পরিনত টি 4 5'-deiodinase। এনজাইম সেলুলার মাইক্রোসমোমে স্থানীয়করণ করা হয় এবং একটি কফ্যাক্টর হিসাবে হ্রাস করা স্যালফিডিড গ্রুপগুলির প্রয়োজন হয়। এটা তোলে বিশ্বাস করতেন যে টি মৌলিক রূপান্তর করা হয় 4 টিএস করার লিভার ও কিডনির টিস্যু সমস্যা দেখা দেয়। টি 3 টি 4-এর তুলনায় দুর্বল , সিরাম প্রোটিনকে আবদ্ধ করা হয়, তাই এটি দ্রুততর অবনতির সম্মুখীন হয়। রক্তে তার অর্ধ জীবনকালের সময় প্রায় 30 ঘন্টা। এটি প্রধানত 3,3'-টি এবং 3,5-টি টিতে পরিণত হয় ; triiodothyroacetic এবং triiodothyropropionic অ্যাসিড ছোট পরিমাণ গঠিত হয়, পাশাপাশি সালফিউরিক এবং গ্লুকুয়রনিক অ্যাসিড সঙ্গে conjugates গঠিত। এই সমস্ত যৌগ জৈবিক ক্রিয়াকলাপের কার্যকারিতার বাইরে। বিভিন্ন diiodothyronines তারপর monoiodothyronines রূপান্তরিত হয় এবং পরিশেষে বিনামূল্যে tyronine, যা প্রস্রাব পাওয়া যায়।

একটি সুস্থ ব্যক্তির সিরাম বিভিন্ন iodothyronines ঘনত্ব হয়, μg%: টি 4 - 5-11; NG%: টি 3 - 75-200, tetrayodtirouksusnaya অ্যাসিড - 100-150, PT 3 - 20-60, 3,3'-টি 2 - 4-20, 3,5-টি 2 - 2-10, triiodothyroacetic অ্যাসিড - 5-15, 3 ', 5'-টি - ২-10, 3-টি, -2.5।

You are reporting a typo in the following text:
Simply click the "Send typo report" button to complete the report. You can also include a comment.